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- PDB-3bhg: Crystal structure of adenylosuccinate lyase from Legionella pneum... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bhg
タイトルCrystal structure of adenylosuccinate lyase from Legionella pneumophila
要素Adenylosuccinate lyase
キーワードLYASE / adenylosuccinate lyase / Legionella pneumophila / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' AMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate lyase PurB, C-terminal / : / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Adenylosuccinate lyase / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 ...Adenylosuccinate lyase PurB, C-terminal / : / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Adenylosuccinate lyase / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenylosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila subsp. pneumophila str. Philadelphia 1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Chang, C. / Li, H. / Freeman, L. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of adenylosuccinate lyase from Legionella pneumophila.
著者: Chang, C. / Li, H. / Freeman, L. / Joachimiak, A.
履歴
登録2007年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5784
ポリマ－52,2931
非ポリマー2843
水4,918273
1
A: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

A: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

A: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

A: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)210,31116
ポリマ－209,1744
非ポリマー1,13712
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation10_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation15_555y,x,-z1
Buried area28290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.216, 109.216, 157.099
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-741-

HOH

21A-751-

HOH

31A-760-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Adenylosuccinate lyase


分子量: 52293.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila subsp. pneumophila str. Philadelphia 1 (バクテリア)
生物種: Legionella pneumophila / 株: Philadelphia 1, DSM 7513 / 遺伝子: lpg0801 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) derivative / 参照: UniProt: Q5ZXD1, adenylosuccinate lyase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.08 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-tris, 2.0 M Ammonium sulfate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月5日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 37623 / Num. obs: 37453 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 18.3 % / Biso Wilson estimate: 28.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 59
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 16.1 % / Rmerge(I) obs: 0.571 / Mean I/σ(I) obs: 4.75 / Num. unique all: 3650 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
SBC-Collectデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→35.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 6.416 / SU ML: 0.095 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.141 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19529 1861 5 %RANDOM
Rwork0.1663 ---
all0.16772 37130 --
obs0.16772 37130 98.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.611 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.65 Å20 Å20 Å2
2---1.65 Å20 Å2
3---3.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→35.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3497 0 16 273 3786
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223618
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3091.9514918
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4945456
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.62924.909165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.41615614
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6971516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2562
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022724
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.21716
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.22555
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2214
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1510.2156
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1430.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8181.52306
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.09723631
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.96231473
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9884.51283
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 128 -
Rwork0.231 2486 -
obs--95.3 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.8114.3498-0.58859.5139-0.7360.51080.1847-0.0810.30510.45390.01680.3713-0.5203-0.3783-0.2015-0.01490.09650.061-0.02460.0152-0.0273-17.422318.81245.8039
21.9048-0.0551-1.54492.4283-0.64614.01960.17840.18920.308-0.1878-0.09790.0353-0.7798-0.4038-0.08050.11360.1102-0.0152-0.15380.0678-0.0254-7.077535.2906-18.6316
30.28570.02280.00750.3674-0.00050.89620.01070.0210.07430.080.00540.0086-0.18060.0199-0.0161-0.0257-0.00240.0094-0.0951-0.00020.00983.014816.81034.7497
42.51961.8596-1.57531.5478-0.2515.7280.0165-0.32120.27360.41120.2022-0.0843-0.2125-0.1263-0.21870.03150.0307-0.0413-0.00710.0144-0.003213.1512.440633.1994
510.8471-2.4464-1.48851.1276-0.1755.9065-0.1645-0.7962-0.75010.47210.0992-0.13460.56130.63850.06530.17170.0777-0.13180.07920.0548-0.101325.0722-2.049940.9997
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA3 - 226 - 25
2X-RAY DIFFRACTION2AA23 - 12126 - 124
3X-RAY DIFFRACTION3AA122 - 371125 - 374
4X-RAY DIFFRACTION4AA372 - 380375 - 383
5X-RAY DIFFRACTION4AA445 - 456448 - 459
6X-RAY DIFFRACTION5AA381 - 444384 - 447

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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