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- PDB-3bfp: Crystal Structure of apo-PglD from Campylobacter jejuni -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bfp
タイトルCrystal Structure of apo-PglD from Campylobacter jejuni
要素Acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / left-handed beta helix / N-acetyltransferase / CoA binding protein / N-glycan biosynthesis / bacillosamine / Structural Genomics / MKBSGI / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-N-acetylbacillosamine N-acetyltransferase / protein N-linked glycosylation via asparagine / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups
類似検索 - 分子機能
Sialic acid O-acyltransferase NeuD-like / PglD, N-terminal / PglD N-terminal domain / Rossmann fold - #20 / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Rossmann fold ...Sialic acid O-acyltransferase NeuD-like / PglD, N-terminal / PglD N-terminal domain / Rossmann fold - #20 / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / UDP-N-acetylbacillosamine N-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Rangarajan, E.S. / Watson, D.C. / Leclerc, S. / Proteau, A. / Cygler, M. / Matte, A. / Young, N.M. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Structure and Active Site Residues of PglD, an N-Acetyltransferase from the Bacillosamine Synthetic Pathway Required for N-Glycan Synthesis in Campylobacter jejuni.
著者: Rangarajan, E.S. / Ruane, K.M. / Sulea, T. / Watson, D.C. / Proteau, A. / Leclerc, S. / Cygler, M. / Matte, A. / Young, N.M.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: In vitro biosynthesis of UDP-N,N'-diacetylbacillosamine by enzymes of the Campylobacter jejuni general protein glycosylation system
著者: Olivier, N.B. / Chen, M.M. / Behr, J.R. / Imperiali, B.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Structure of the N-linked glycan present in multiple glycoproteins in the gram-negative bacterium Campylobacter jejuni
著者: Young, N.M. / Brisson, J.R. / Kelly, J. / Watson, D.C. / Tessier, L. / Lanthier, P.H. / Cadotte, N. / Michael, F.St. / Aberg, E. / Szymanski, C.M.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Conformational and sequence signatures in beta-helix proteins
著者: Lengar, P. / Joshi, N.V. / Balaram, P.
履歴
登録2007年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2332
ポリマ－21,0441
非ポリマー1891
水2,090116
1
A: Acetyltransferase
ヘテロ分子

A: Acetyltransferase
ヘテロ分子

A: Acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6986
ポリマ－63,1313
非ポリマー5673
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area7610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.462, 86.462, 65.547
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-196-

HOH

21A-207-

HOH

31A-283-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Acetyltransferase


分子量: 21043.553 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
遺伝子: pglD / プラスミド: pCWori+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AD202 / 参照: UniProt: Q0P9D1
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-tris pH 6.5, 0.15 M ammonium acetate, 26% (v/v) PEG400 or 0.1 M Bis-tris pH 6.5, 0.2M postassium acetate, 21% (v/v) PEG 400, vapor diffusion, sitting drop, temperature 20K, VAPOR ...詳細: 0.1 M Bis-tris pH 6.5, 0.15 M ammonium acetate, 26% (v/v) PEG400 or 0.1 M Bis-tris pH 6.5, 0.2M postassium acetate, 21% (v/v) PEG 400, vapor diffusion, sitting drop, temperature 20K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長波長 (Å)
回転陽極RIGAKU FR-D11.5418
シンクロトロンNSLS X8C21.1
検出器
タイプID検出器
MAR scanner 345 mm plate1IMAGE PLATE
ADSC QUANTUM 42CCD
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-IDモノクロメーター
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1MIRRORS
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
21.11
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 28194 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.9 % / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 2779 / Rsym value: 0.488 / % possible all: 99

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
直接法位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.75→32.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 1.928 / SU ML: 0.063 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.097 / ESU R Free: 0.097 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 1420 5.1 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.2 28118 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.584 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→32.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1423 0 13 116 1552
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221462
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1931.9751982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.65195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.1425.93259
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.65815264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg6.005153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2230
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021082
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2700
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.21020
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1170.287
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2410.286
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1530.220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8171.5956
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.40521503
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3243560
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7044.5472
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 120 -
Rwork0.287 1931 -
all-2051 -
obs--98.84 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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