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- PDB-3bea: cFMS tyrosine kinase (tie2 KID) in complex with a pyrimidinopyrid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bea
タイトルcFMS tyrosine kinase (tie2 KID) in complex with a pyrimidinopyridone inhibitor
要素Macrophage colony-stimulating factor 1 receptor
キーワードTRANSFERASE / Kinase domain / inhibitor / juxtamembrane domain / ATP-binding / Glycoprotein / Immunoglobulin domain / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Proto-oncogene / Receptor / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Tie signaling pathway / glomerulus vasculature development / forebrain neuron differentiation / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / CSF1-CSF1R complex / macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / regulation of macrophage migration / regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / cellular response to macrophage colony-stimulating factor stimulus ...Tie signaling pathway / glomerulus vasculature development / forebrain neuron differentiation / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / CSF1-CSF1R complex / macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / regulation of macrophage migration / regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / cellular response to macrophage colony-stimulating factor stimulus / cell-cell junction maintenance / microglial cell proliferation / olfactory bulb development / mammary gland duct morphogenesis / regulation of vascular permeability / host-mediated activation of viral process / ruffle organization / heart trabecula formation / definitive hemopoiesis / positive regulation of macrophage proliferation / sprouting angiogenesis / endothelial cell proliferation / regulation of bone resorption / positive regulation of cell motility / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / Other interleukin signaling / growth factor binding / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / positive regulation of macrophage chemotaxis / positive regulation of Rho protein signal transduction / cytokine binding / cellular response to cytokine stimulus / microvillus / positive regulation of Rac protein signal transduction / positive regulation of intracellular signal transduction / regulation of MAPK cascade / hemopoiesis / Transcriptional Regulation by VENTX / monocyte differentiation / macrophage differentiation / positive regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of chemokine production / Tie2 Signaling / positive regulation of endothelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / axon guidance / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / basal plasma membrane / osteoclast differentiation / peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of angiogenesis / response to ischemia / regulation of actin cytoskeleton organization / cellular response to mechanical stimulus / receptor protein-tyrosine kinase / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of angiogenesis / cytokine-mediated signaling pathway / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / cell-cell junction / cell migration / cell-cell signaling / signaling receptor activity / regulation of cell shape / heart development / protein autophosphorylation / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / protein phosphatase binding / basolateral plasma membrane / cell surface receptor signaling pathway / cell population proliferation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / protein kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / ciliary basal body / positive regulation of cell migration / apical plasma membrane / membrane raft / inflammatory response / negative regulation of cell population proliferation / innate immune response / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / negative regulation of apoptotic process / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, receptor Tie-2, Ig-like domain 1, N-terminal / Tie-2 Ig-like domain 1 / Macrophage colony-stimulating factor 1 receptor / Platelet-derived growth factor receptor Ig-like domain 4 / Laminin-type EGF domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Epidermal growth factor-like domain. ...Tyrosine-protein kinase, receptor Tie-2, Ig-like domain 1, N-terminal / Tie-2 Ig-like domain 1 / Macrophage colony-stimulating factor 1 receptor / Platelet-derived growth factor receptor Ig-like domain 4 / Laminin-type EGF domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / : / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IXH / Macrophage colony-stimulating factor 1 receptor / Angiopoietin-1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Schubert, C.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2008
タイトル: Design and synthesis of a pyrido[2,3-d]pyrimidin-5-one class of anti-inflammatory FMS inhibitors.
著者: Huang, H. / Hutta, D.A. / Hu, H. / DesJarlais, R.L. / Schubert, C. / Petrounia, I.P. / Chaikin, M.A. / Manthey, C.L. / Player, M.R.
履歴
登録2007年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Macrophage colony-stimulating factor 1 receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4535
ポリマ－37,6551
非ポリマー7984
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.140, 81.140, 145.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1079-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Macrophage colony-stimulating factor 1 receptor / CSF-1-R / Fms proto-oncogene / c-fms / CD115 antigen


分子量: 37655.148 Da / 分子数: 1 / 変異: A695L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSF1R, FMS
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07333, UniProt: Q02763, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-IXH / 8-(2,3-dihydro-1H-inden-5-yl)-2-({4-[(3R,5S)-3,5-dimethylpiperazin-1-yl]phenyl}amino)-5-oxo-5,8-dihydropyrido[2,3-d]pyrimidine-6-carboxamide


分子量: 509.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H31N7O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: PEG 3350, sodium acetate, Li2SO4, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月14日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→31.13 Å / Num. all: 24175 / Num. obs: 20630 / % possible obs: 87.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 16.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 2.02→2.09 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.23 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 1226 / % possible all: 52.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNX2005位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2i1m

2i1m


解像度: 2.02→31.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2313407.9 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1514 7.3 %RANDOM
Rwork0.193 ---
all-24175 --
obs-20630 88.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.8659 Å2 / ksol: 0.363415 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.18 Å2-0.69 Å20 Å2
2---3.18 Å20 Å2
3---6.36 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→31.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2461 0 53 169 2683
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.68
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.561.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.492
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.052.5
LS精密化 シェル解像度: 2.02→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 125 6.3 %
Rwork0.22 1860 -
obs-1860 49.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2inh.parinh.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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