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万見
- PDB-3bdg: Crystal structure of wild-type/T155V mixed dimer of E. coli alkal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bdg
タイトルCrystal structure of wild-type/T155V mixed dimer of E. coli alkaline phosphatase
要素(Alkaline phosphatase) x 2
キーワードHYDROLASE / bacterial alkaline phosphatase / Magnesium / Metal-binding / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / alkaline phosphatase / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein dephosphorylation / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / magnesium ion binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Alkaline phosphatase, active site / Alkaline phosphatase active site. / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase homologues / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alkaline phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Grigg, J.C. / Murphy, M.E.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Active-Site Trimetallic Cluster of Alkaline Phosphatase is Lost Upon Isosteric Mutation at the Mg2+-Coordinating Residue Threonine-155
著者: Grigg, J.C. / Hucaluk, C. / Murphy, M.E. / Ritter, H. / Yee, J. / Rafferty, S.
履歴
登録2007年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年9月19日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alkaline phosphatase
B: Alkaline phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,9746
ポリマ－96,5892
非ポリマー3844
水22,6451257
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.320, 103.350, 88.286
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.780, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Alkaline phosphatase / APase


分子量: 48320.758 Da / 分子数: 1 / 変異: T155V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: phoA / プラスミド: pET23a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00634, alkaline phosphatase
#2: タンパク質 Alkaline phosphatase / APase


分子量: 48268.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: phoA / プラスミド: pET9h / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00634, alkaline phosphatase
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1257 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES, 0.2 M LiSO4, 1 mM ZnCl2, 5 mM MgCl2, 25-30% PEG 3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月20日
詳細: Vertical focusing mirror, single crystal Si(311) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: Side-scattering cuberoot I-beam bent single crystal, asymetric cut 12.2 degs
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 181829 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.393 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 14980 / % possible all: 80.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMACrefmac_5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1ED9

1ed9


解像度: 1.4→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 0.8 / SU ML: 0.033 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.054 / ESU R Free: 0.055 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18 9114 5 %RANDOM
Rwork0.16 ---
obs0.161 181754 97.28 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.134 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å2-0.41 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3----0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6355 0 20 1257 7632
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0226714
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5161.9669154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0525916
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.76325.589263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.793151096
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6221527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.21043
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025119
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.23630
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.24744
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.21009
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.220.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1890.263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9681.54536
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.55927110
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.53332395
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9724.52044
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.437 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 514 -
Rwork0.252 10221 -
all-10735 -
obs--77.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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