[日本語] English
万見
- PDB-3bci: Crystal Structure of Staphylococcus aureus DsbA -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bci
タイトルCrystal Structure of Staphylococcus aureus DsbA
要素Disulfide bond protein A
キーワードOXIDOREDUCTASE / thiol-disulfide oxidoreductase / redox protein / protein folding / redox active centre
機能・相同性
機能・相同性情報


isomerase activity
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin / Thioredoxin-like fold / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disulfide bond protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Heras, B. / Thony-Meyer, L. / Martin, J.L.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Staphylococcus aureus DsbA Does Not Have a Destabilizing Disulfide: A NEW PARADIGM FOR BACTERIAL OXIDATIVE FOLDING
著者: Heras, B. / Kurz, M. / Jarrott, R. / Shouldice, S.R. / Frei, P. / Robin, G. / Cemazar, M. / Thony-Meyer, L. / Glockshuber, R. / Martin, J.L.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2007
タイトル: Expression and crystallization of DsbA from Staphylococcus aureus
著者: Heras, B. / Kurz, M. / Jarrott, R. / Byriel, K.A. / Jones, A. / Thony-Meyer, L. / Martin, J.L.
履歴
登録2007年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Disulfide bond protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8101
ポリマ－21,8101
非ポリマー00
水4,161231
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.099, 72.099, 92.098
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質 Disulfide bond protein A / Thiol:disulfide oxidoreductase DsbA


分子量: 21809.979 Da / 分子数: 1 / 断片: residues in database 24-199 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
株: BB270 / 遺伝子: AAG41993 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q9EYL5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.168319 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 28-30% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT11.54
シンクロトロンALS 8.3.120.9796, 0.9797, 0.95373
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS IV1IMAGE PLATE2004年12月16日Osmic Confocal Max-Flux optics
ADSC QUANTUM 2102CCD2005年6月9日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Osmic Confocal MaxFluxSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Double flat crystal, Si(111)MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.541
20.97961
30.97971
40.953731
Reflection冗長度: 8.2 % / Av σ(I) over netI: 10.5 / 数: 156671 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Χ2: 0.87 / D res high: 1.99 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 19033 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.295099.910.0591.68.3
3.44.2910010.0631.4068.5
2.973.410010.0771.0378.5
2.72.9710010.0970.8988.6
2.512.710010.1190.7058.5
2.362.5110010.1430.6798.5
2.242.3610010.1730.6328.5
2.142.2410010.2050.588.5
2.062.1410010.2490.5517.8
1.992.0699.710.3150.5036.5
反射解像度: 1.8→37.06 Å / Num. all: 24921 / Num. obs: 24921 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 25.1 Å2 / Limit h max: 34 / Limit h min: 0 / Limit k max: 34 / Limit k min: 0 / Limit l max: 50 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 460920.71 / Observed criterion F min: 2.97 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.59 % / Rmerge(I) obs: 0.387 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 2272 / % possible all: 91.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.1SSIデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.81→29.57 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 2432 9.8 %random
Rwork0.198 ---
all-24756 --
obs-24569 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 48.282 Å2 / ksol: 0.313641 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 85.88 Å2 / Biso mean: 35.14 Å2 / Biso min: 16.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.827 Å2-2.399 Å20 Å2
2---3.827 Å20 Å2
3---7.654 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.36 Å
Luzzati d res high-1.81
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→29.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1393 0 0 231 1624
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg20.9
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.7
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.81-1.890.4042889.90.38426090.0243089289793.8
1.89-1.990.3313009.70.30727780.0193082307899.8
1.99-2.120.282919.40.2427960.0163091308799.9
2.12-2.280.22431310.20.18327690.0133083308299.9
2.28-2.510.216308100.18927790.0123089308799.9
2.51-2.870.23132010.30.18727820.01331023102100
2.87-3.620.2113089.90.18527910.01230993099100
3.62-29.570.173049.70.16828330.0131373137100
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION3water.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る