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- PDB-3bbt: crystal structure of the ErbB4 kinase in complex with lapatinib -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bbt
タイトルcrystal structure of the ErbB4 kinase in complex with lapatinib
要素Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
キーワードTRANSFERASE / inactive kinase conformation / ATP-binding / Glycoprotein / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Receptor / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of planar polarity involved in nephron morphogenesis / ERBB4 signaling pathway / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / olfactory bulb interneuron differentiation / central nervous system morphogenesis / neuregulin receptor activity / cardiac muscle tissue regeneration / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / GABA receptor binding ...establishment of planar polarity involved in nephron morphogenesis / ERBB4 signaling pathway / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / olfactory bulb interneuron differentiation / central nervous system morphogenesis / neuregulin receptor activity / cardiac muscle tissue regeneration / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / GABA receptor binding / PI3K events in ERBB4 signaling / mammary gland epithelial cell differentiation / embryonic pattern specification / positive regulation of protein localization to cell surface / neural crest cell migration / epidermal growth factor receptor activity / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / epidermal growth factor receptor binding / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / Signaling by ERBB4 / ERBB2 Regulates Cell Motility / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / Long-term potentiation / PI3K events in ERBB2 signaling / SHC1 events in ERBB4 signaling / GABA-ergic synapse / mammary gland alveolus development / cell fate commitment / Nuclear signaling by ERBB4 / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / Signaling by ERBB2 / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / synapse assembly / Downregulation of ERBB4 signaling / lactation / GRB2 events in ERBB2 signaling / regulation of cell migration / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / SHC1 events in ERBB2 signaling / neurogenesis / basal plasma membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / postsynaptic density membrane / neuromuscular junction / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor protein-tyrosine kinase / Downregulation of ERBB2 signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / nervous system development / presynaptic membrane / heart development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / protein tyrosine kinase activity / Estrogen-dependent gene expression / protein autophosphorylation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / mitochondrial matrix / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / glutamatergic synapse / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FMM / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Qiu, C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Mechanism of Activation and Inhibition of the HER4/ErbB4 Kinase.
著者: Qiu, C. / Tarrant, M.K. / Choi, S.H. / Sathyamurthy, A. / Bose, R. / Banjade, S. / Pal, A. / Bornmann, W.G. / Lemmon, M.A. / Cole, P.A. / Leahy, D.J.
履歴
登録2007年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
D: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1454
ポリマ－74,9832
非ポリマー1,1622
水1,51384
1
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0732
ポリマ－37,4911
非ポリマー5811
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
D: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0732
ポリマ－37,4911
非ポリマー5811
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.682, 102.682, 185.124
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Refine code: 4

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1ALAALABA683 - 9637 - 287
2GLNGLNDB684 - 9638 - 287

-
要素

#1: タンパク質 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4 / p180erbB4 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER4


分子量: 37491.457 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB4, HER4 / プラスミド: pFastBac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: Q15303, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-FMM / N-{3-CHLORO-4-[(3-FLUOROBENZYL)OXY]PHENYL}-6-[5-({[2-(METHYLSULFONYL)ETHYL]AMINO}METHYL)-2-FURYL]-4-QUINAZOLINAMINE / ラパチニブ


分子量: 581.058 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H26ClFN4O4S / コメント: 阻害剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 4.3 M NaCl, 0.1 M Hepes, pH 7.0, 2% trifluoroethanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.97893 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年8月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97893 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 27122 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Χ2: 1.003 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.94.50.51427100.947199.6
2.9-3.024.80.32627300.965199.9
3.02-3.154.90.24326670.999199.9
3.15-3.324.90.14827020.997199.9
3.32-3.534.90.10527151.049199.9
3.53-3.84.80.07226920.9931100
3.8-4.184.90.05427041.0521100
4.18-4.784.90.04227210.9861100
4.78-6.024.90.04127270.9751100
6.02-304.80.03427541.06199.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→29.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.889 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.841 / SU B: 30.916 / SU ML: 0.307 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.534 / ESU R Free: 0.343 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 1381 5.1 %RANDOM
Rwork0.251 ---
obs0.253 27083 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.178 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.28 Å2-0.64 Å20 Å2
2---1.28 Å20 Å2
3---1.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4292 0 55 84 4431
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224456
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3491.9876026
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1695527
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.73323.297182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.25815815
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.391531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2668
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023264
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1720.21929
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2960.22969
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1180.2100
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.10.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1130.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1851.52759
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.31924332
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.3632009
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.5824.51694
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: B / Ens-ID: 1 / 数: 2091 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.390.5
MEDIUM THERMAL0.172
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.875 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.41 93 -
Rwork0.405 1912 -
all-2005 -
obs--99.26 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
122.99172.84714.35759.2054-0.67748.9794-0.4373-0.8490.30810.4919-0.45520.6864-0.5012-0.82440.89260.2628-0.12470.04320.0336-0.29210.5886-35.853661.144716.6335
23.05462.60341.95677.80781.82933.1935-0.0251-0.43960.67660.3115-0.28440.709-0.1019-0.33320.30940.1531-0.1717-0.02240.3404-0.00910.42-36.122449.350811.6288
35.31841.6211.23964.4487-0.25883.02670.3959-0.25050.21670.4037-0.2122-0.14090.17830.1755-0.18370.2073-0.1416-0.04270.2565-0.00210.3604-31.249740.56489.6905
45.91421.73870.15413.9485-0.56164.34960.3239-0.597-0.28920.5869-0.123-0.51450.33220.0232-0.20090.3502-0.1628-0.09060.26480.11330.4908-31.160629.183417.9849
54.70965.8873-4.140814.75955.799919.9211-1.69461.04380.36050.17981.16210.3670.4022-0.55190.53250.5701-0.3517-0.23990.13790.27590.2548-47.542215.83791.1412
613.59265.91984.272112.32997.48969.1662-0.06410.67450.9559-0.7137-0.1651-0.5911-0.4466-0.54080.2292-0.04580.1124-0.08260.33090.2950.7251-47.104958.1338-11.7098
76.913-1.12670.86032.0557-0.10531.82470.18910.43151.1097-0.1302-0.06150.2628-0.3822-0.0826-0.12760.1884-0.06780.02390.3590.14340.4448-35.314252.9807-9.313
83.42780.1352-1.81712.2442-0.46882.82290.1140.87510.051-0.52240.04730.11880.2233-0.2877-0.16120.2107-0.0553-0.04180.49530.07230.3759-25.871144.6031-19.3864
96.56652.43291.12544.77623.47027.83990.11010.5396-0.8243-0.30030.0305-0.60190.72750.6594-0.14060.1865-0.00490.06280.30310.08550.5521-16.208937.3098-13.0777
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B683 - 742
2X-RAY DIFFRACTION2B743 - 790
3X-RAY DIFFRACTION3B791 - 838
4X-RAY DIFFRACTION4B839 - 963
5X-RAY DIFFRACTION5B965 - 973
6X-RAY DIFFRACTION6D684 - 743
7X-RAY DIFFRACTION7D744 - 791
8X-RAY DIFFRACTION8D792 - 918
9X-RAY DIFFRACTION9D919 - 963

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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