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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3bb9 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of a putative ketosteroid isomerase (sfri_1973) from shewanella frigidimarina ncimb 400 at 1.80 A resolution | ||||||
要素 | Putative orphan protein | ||||||
キーワード | UNKNOWN FUNCTION / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
機能・相同性 | SnoaL-like domain / SnoaL-like domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / NTF2-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta / Putative orphan protein 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Shewanella frigidimarina (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be published タイトル: Crystal structure of putative ketosteroid isomerase (YP_750657.1) from Shewanella frigidimarina NCIMB 400 at 1.80 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3bb9.cif.gz | 169.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3bb9.ent.gz | 138.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3bb9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3bb9_validation.pdf.gz | 474 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3bb9_full_validation.pdf.gz | 479.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3bb9_validation.xml.gz | 35.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3bb9_validation.cif.gz | 51.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bb/3bb9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bb/3bb9 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg label comp-ID: ASP / End label comp-ID: SER / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 28 - 147 / Label seq-ID: 29 - 148
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詳細 | SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16391.559 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Shewanella frigidimarina (バクテリア) 株: NCIMB 400 / 遺伝子: YP_750657.1, Sfri_1973 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q082J6 #2: 化合物 | ChemComp-EDO / #3: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | REMARK 999 SEQUENCE: THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION REMARK 999 TAG ...REMARK 999 SEQUENCE: THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.689 Å3/Da / 溶媒含有率: 27.155 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2 詳細: NANODROP, 0.2M K/Na Tartrate, 20.0% PEG 3350, No Buffer pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9537, 0.9797 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月4日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.8→29.361 Å / Num. obs: 61505 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 19.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 6.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: 多波長異常分散 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→29.361 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 6.693 / SU ML: 0.102 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.14 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. ETHYLENE GLYCOL MOLECULES FROM THE CRYO CONDITIONS ARE MODELED IN THE STRUCTURE.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 17.971 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.361 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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