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Yorodumi- PDB-3bb9: Crystal structure of a putative ketosteroid isomerase (sfri_1973)... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3bb9 | ||||||
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Title | Crystal structure of a putative ketosteroid isomerase (sfri_1973) from shewanella frigidimarina ncimb 400 at 1.80 A resolution | ||||||
Components | Putative orphan protein | ||||||
Keywords | UNKNOWN FUNCTION / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
Function / homology | SnoaL-like domain / SnoaL-like domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / NTF2-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta / Putative orphan protein Function and homology information | ||||||
Biological species | Shewanella frigidimarina (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal structure of putative ketosteroid isomerase (YP_750657.1) from Shewanella frigidimarina NCIMB 400 at 1.80 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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Remark 999 | SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3bb9.cif.gz | 169.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3bb9.ent.gz | 138.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3bb9.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bb/3bb9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bb/3bb9 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg label comp-ID: ASP / End label comp-ID: SER / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 28 - 147 / Label seq-ID: 29 - 148
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Details | SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE. |
-Components
#1: Protein | Mass: 16391.559 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Shewanella frigidimarina (bacteria) / Strain: NCIMB 400 / Gene: YP_750657.1, Sfri_1973 / Plasmid: speedET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): HK100 / References: UniProt: Q082J6 #2: Chemical | ChemComp-EDO / #3: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | REMARK 999 SEQUENCE: THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION REMARK 999 TAG ...REMARK 999 SEQUENCE: THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.689 Å3/Da / Density % sol: 27.155 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.2 Details: NANODROP, 0.2M K/Na Tartrate, 20.0% PEG 3350, No Buffer pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.2 / Wavelength: 0.9537, 0.9797 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Oct 4, 2007 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Double crystal Si(111) / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 1.8→29.361 Å / Num. obs: 61505 / % possible obs: 98.1 % / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 19.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 6.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: MAD |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 1.8→29.361 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 6.693 / SU ML: 0.102 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.14 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. ETHYLENE GLYCOL MOLECULES FROM THE CRYO CONDITIONS ARE MODELED IN THE STRUCTURE.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 17.971 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→29.361 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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