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- PDB-3b9b: Structure of the E2 beryllium fluoride complex of the SERCA Ca2+-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b9b
タイトルStructure of the E2 beryllium fluoride complex of the SERCA Ca2+-ATPase
要素Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
キーワードHYDROLASE / P-type ATPase / Ca2+-ATPase / membrane protein / beryllium fluoride / Alternative splicing / ATP-binding / Calcium / Calcium transport / Endoplasmic reticulum / Ion transport / Magnesium / Metal-binding / Nucleotide-binding / Phosphorylation / Sarcoplasmic reticulum / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / regulation of striated muscle contraction / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity ...positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / regulation of striated muscle contraction / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity / I band / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / sarcoplasmic reticulum membrane / sarcoplasmic reticulum / calcium ion transport / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus ...Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / HAD superfamily/HAD-like / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Distorted Sandwich / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Olesen, C. / Picard, M. / Winther, A.M.L. / Morth, J.P. / Moller, J.V. / Nissen, P.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: The structural basis of calcium transport by the calcium pump.
著者: Olesen, C. / Picard, M. / Winther, A.M.L. / Gyrup, C. / Morth, J.P. / Oxvig, C. / Moller, J.V. / Nissen, P.
履歴
登録2007年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,7405
ポリマ－109,6031
非ポリマー1384
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.600, 114.600, 229.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1 / Calcium pump 1 / SERCA1 / SR Ca2+ / -ATPase 1 / Calcium-transporting ATPase sarcoplasmic reticulum ...Calcium pump 1 / SERCA1 / SR Ca2+ / -ATPase 1 / Calcium-transporting ATPase sarcoplasmic reticulum type / fast twitch skeletal muscle isoform / Endoplasmic reticulum class 1/2 Ca2+ / ATPase


分子量: 109602.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: Fast twitch skeletal muscle / 参照: UniProt: P04191, Ca2+-transporting ATPase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS SEQUENCE IS ISOFORM SERCA1A.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.37 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 18% PEG6000, 50mM MgSO4, 10% glycerol, 4% DMSO, pH 6.8, vapor diffusion, hanging drop, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月16日 / 詳細: Pt coated Si mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→30 Å / Num. all: 45166 / Num. obs: 44824 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.1 % / Biso Wilson estimate: 42.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.274 / Rsym value: 0.274 / Net I/σ(I): 9.84
反射 シェル解像度: 2.65→2.7 Å / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 1.246 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 2407 / Rsym value: 1.246 / % possible all: 99.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
RESOLVE位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
DNAデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1xp5

1xp5


解像度: 2.65→29.351 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 位相誤差: 28.24 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: phenix.refine used for refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 1345 3.01 %random
Rwork0.214 ---
obs0.216 44754 99.28 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 427.6 Å2 / Biso mean: 58.8 Å2 / Biso min: 1.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→29.351 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7671 0 7 65 7743
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0077816
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0910597
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0741235
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051358
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.6652878
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.65-2.7450.361340.3194254438898.76
2.745-2.8550.3711320.2924279441199.77
2.855-2.9840.3081320.2624271440399.03
2.984-3.1410.3321330.2444264439799.19
3.141-3.3380.2961330.2254322445599.29
3.338-3.5950.2871320.2014307443999.11
3.595-3.9560.2451330.1824326445999.49
3.956-4.5270.2071360.1654366450299.49
4.527-5.6970.2331360.1834430456699.65
5.697-29.3530.2541440.2174590473499.02
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.000500.00510.0015-0.0062-0.00910.1601-0.0522-0.1693-0.10930.12350.0502-0.010.010-0.4150.0785-0.1149-0.50710.03940.1565-41.3086-15.6276-116.9365
20.0124-0.00110.00420.0093-0.00620.0153-0.09750.0222-0.22520.08980.0534-0.1208-0.1364-0.02650-0.10050.0457-0.04720.06880.07390.092-17.6394-0.1319-102.2208
30.0684-0.04020.0090.05540.02040.0267-0.01020.0104-0.0082-0.03380.00720.0254-0.03840.012500.0585-0.0118-0.01110.0507-0.01590.0718-38.427518.0262-125.6197
4-0.053-0.0280.02130.00150.0122-0.00060.1056-0.0248-0.05250.1814-0.0310.15120.064-0.0863-00.1370.2012-0.2619-0.05490.4983-0.5364-20.7936-11.8123-68.458
50.0002-0.01320.00640.01830.01590.01130.02040.1383-0.07760.06340.1482-0.0989-0.0203-0.0009-00.67640.14-0.09970.44890.05460.1599-8.77893.3057-60.7618
60.0161-0.00580.0083-0.00360.00180.0074-0.0163-0.0224-0.0805-0.05-0.0211-0.0051-0.0688-0.0369-00.39250.315-0.3838-0.02370.3396-0.4396-9.8648.8344-50.0897
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 1-43 or resid 123-228A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 330-359 or resid 605-745A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 360-604A360 - 604
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resid 44-122 or resid 229-329A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and resid 746-868A746 - 868
6X-RAY DIFFRACTION6chain A and resid 869-994A869 - 994

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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