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万見
- PDB-3b95: EuHMT1 (Glp) Ankyrin Repeat Domain (Structure 2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b95
タイトルEuHMT1 (Glp) Ankyrin Repeat Domain (Structure 2)
要素
  • Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 1
  • Histone H3 N-terminal Peptide
キーワードTRANSFERASE/STRUCTURAL PROTEIN / Ankyrin repeat / ANK repeat / Methyltransferase / Transferase / TRANSFERASE-STRUCTURAL PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / facultative heterochromatin formation / protein-lysine N-methyltransferase activity / C2H2 zinc finger domain binding / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation ...[histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / facultative heterochromatin formation / protein-lysine N-methyltransferase activity / C2H2 zinc finger domain binding / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / Transcriptional Regulation by E2F6 / regulation of embryonic development / Transcriptional Regulation by VENTX / Chromatin modifying enzymes / response to fungicide / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / transcription corepressor binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / methyltransferase activity / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / p53 binding / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / nuclear body / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Ankyrin repeats (many copies) / Ankyrin repeat-containing domain ...Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Ankyrin repeats (many copies) / Ankyrin repeat-containing domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Histone-fold / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Collins, R.E. / Horton, J.R. / Cheng, X.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: The ankyrin repeats of G9a and GLP histone methyltransferases are mono- and dimethyllysine binding modules.
著者: Collins, R.E. / Northrop, J.P. / Horton, J.R. / Lee, D.Y. / Zhang, X. / Stallcup, M.R. / Cheng, X.
履歴
登録2007年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年2月1日Group: Derived calculations
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 1
B: Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 1
P: Histone H3 N-terminal Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,90513
ポリマ－53,9443
非ポリマー96110
水50428
1
A: Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6566
ポリマ－26,1761
非ポリマー4805
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 1
P: Histone H3 N-terminal Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2497
ポリマ－27,7682
非ポリマー4805
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.520, 152.390, 167.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The asymmetric unit contains two molecules (chain ID A and B), of which one (chain ID B) contains H3 peptide (chain ID P).

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要素

#1: タンパク質 Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 1


分子量: 26175.650 Da / 分子数: 2 / 断片: Ankyrin repeat domains / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHMT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon Plus / 参照: UniProt: Q5VT56, UniProt: Q9H9B1*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3 N-terminal Peptide


分子量: 1592.843 Da / 分子数: 1 / 断片: H3 Amino Terminus Peptide / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.88 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.5-2.0 M Lithium Sulfate; 1-4% Peg 400 or 550; 0.1 M Tris buffer pH=8.5 , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月13日
放射モノクロメーター: Si (220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→24.91 Å / Num. all: 15898 / Num. obs: 15898 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 31.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.99→3.1 Å / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.697 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 1559 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
GLRF位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB: 3B7B

3b7b


解像度: 2.99→24.91 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 742 -RANDOM
Rwork0.195 ---
all0.203 15898 --
obs0.198 15329 97.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.54 Å20 Å20 Å2
2---2.1 Å20 Å2
3----3.44 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.33 Å
Luzzati d res low-24.91 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.99→24.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3545 0 50 28 3623
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.98
LS精密化 シェル解像度: 2.99→3.1 Å / Rfactor Rfree error: 0.047
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 67 -
Rwork0.346 --
obs-1381 93.1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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