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万見
- PDB-3b8k: Structure of the Truncated Human Dihydrolipoyl Acetyltransferase (E2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b8k
タイトルStructure of the Truncated Human Dihydrolipoyl Acetyltransferase (E2)
要素Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / central beta-sheet surrounded by five alpha-helices
機能・相同性
機能・相同性情報


PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Protein lipoylation / pyruvate dehydrogenase complex / Signaling by Retinoic Acid / tricarboxylic acid cycle / glucose metabolic process ...PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Protein lipoylation / pyruvate dehydrogenase complex / Signaling by Retinoic Acid / tricarboxylic acid cycle / glucose metabolic process / mitochondrial matrix / intracellular membrane-bounded organelle / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) ...Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.8 Å
データ登録者Yu, X. / Hiromasa, Y. / Tsen, H. / Stoops, J.K. / Roche, T.E. / Zhou, Z.H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structures of the human pyruvate dehydrogenase complex cores: a highly conserved catalytic center with flexible N-terminal domains.
著者: Xuekui Yu / Yasuaki Hiromasa / Hua Tsen / James K Stoops / Thomas E Roche / Z Hong Zhou /
要旨: Dihydrolipoyl acetyltransferase (E2) is the central component of pyruvate dehydrogenase complex (PDC), which converts pyruvate to acetyl-CoA. Structural comparison by cryo-electron microscopy (cryo- ...Dihydrolipoyl acetyltransferase (E2) is the central component of pyruvate dehydrogenase complex (PDC), which converts pyruvate to acetyl-CoA. Structural comparison by cryo-electron microscopy (cryo-EM) of the human full-length and truncated E2 (tE2) cores revealed flexible linkers emanating from the edges of trimers of the internal catalytic domains. Using the secondary structure constraints revealed in our 8 A cryo-EM reconstruction and the prokaryotic tE2 atomic structure as a template, we derived a pseudo atomic model of human tE2. The active sites are conserved between prokaryotic tE2 and human tE2. However, marked structural differences are apparent in the hairpin domain and in the N-terminal helix connected to the flexible linker. These permutations away from the catalytic center likely impart structures needed to integrate a second component into the inner core and provide a sturdy base for the linker that holds the pyruvate dehydrogenase for access by the E2-bound regulatory kinase/phosphatase components in humans.
履歴
登録2007年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9381
ポリマ－25,9381
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / E.C.2.3.1.12 / Pyruvate dehydrogenase complex E2 subunit / PDCE2 / E2 / Dihydrolipoamide S- acetyltransferase ...Pyruvate dehydrogenase complex E2 subunit / PDCE2 / E2 / Dihydrolipoamide S- acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / PDC-E2 / 70 kDa mitochondrial autoantigen of primary biliary cirrhosis / PBC / M2 antigen complex 70 kDa subunit


分子量: 25938.164 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
詳細: component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLAT, DLTA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P10515, dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human tE2 / タイプ: COMPLEX
詳細: Dodecahedron. Human tE2 was prepared from scE2, which contains a PreScission site in the third linker region. Treatment of scE2 with the PreScission protease (Amersham Biosciences) removed ...詳細: Dodecahedron. Human tE2 was prepared from scE2, which contains a PreScission site in the third linker region. Treatment of scE2 with the PreScission protease (Amersham Biosciences) removed the N-terminal 319 amino acids. The resulting tE2 was purified by gel filtration with Sephacryl S-300HR. The assembly of the recombinant molecules into fully functional, pentagonal dodecahedral cores was confirmed by analytical ultracentrifugation
緩衝液名称: PBS / pH: 7.2 / 詳細: PBS
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: This grid plus sample was kept at -170 deg C during imaging
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: flash freezing in liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 2010F / 日付: 2003年10月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 69250 X / 倍率（補正後）: 69250 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 1 mm
試料ホルダ温度: 100 K
撮影電子線照射量: 12 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
詳細: 4kx4k

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2IMIRS３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction of each image
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: cross-common lines / 解像度: 8.8 Å / 粒子像の数: 2432 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.17 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.17 Å
詳細: Orientation determination and 3D reconstruction were performed using the IMIRS software package on multiprocessor MS Windows XP computer workstations. The orientations were first estimated ...詳細: Orientation determination and 3D reconstruction were performed using the IMIRS software package on multiprocessor MS Windows XP computer workstations. The orientations were first estimated from the particle images in the far-from-focus micrographs and refined to about 30- resolution. These orientation parameters were then further refined using the particles in the close-to-focus micrographs.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 30 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: best fit using the program CHIMERA / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築PDB-ID: 1EAA

1eaa


Accession code: 1EAA / 詳細: Homology model based on PBD ID 1eaa / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1818 0 0 0 1818

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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