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万見
- PDB-3b7x: Crystal structure of human FK506-Binding Protein 6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b7x
タイトルCrystal structure of human FK506-Binding Protein 6
要素FK506-binding protein 6
キーワードISOMERASE / Rotamase / TPR repeat / Williams-Beuren syndrome / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / transposable element silencing by siRNA-mediated heterochromatin formation / piRNA processing / synaptonemal complex / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / FK506 binding / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / positive regulation of viral genome replication / Meiotic synapsis / meiotic cell cycle ...transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / transposable element silencing by siRNA-mediated heterochromatin formation / piRNA processing / synaptonemal complex / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / FK506 binding / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / positive regulation of viral genome replication / Meiotic synapsis / meiotic cell cycle / Hsp90 protein binding / protein folding / spermatogenesis / cell differentiation / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inactive peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP6/shutdown / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat ...Inactive peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP6/shutdown / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Inactive peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Walker, J.R. / Davis, T. / Butler-Cole, C. / Paramanathan, R. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human FK506-Binding Protein 6.
著者: Walker, J.R. / Davis, T. / Butler-Cole, C. / Paramanathan, R. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2007年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FK506-binding protein 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0741
ポリマ－15,0741
非ポリマー00
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.059, 55.059, 229.965
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 FK506-binding protein 6 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / PPIase / Rotamase / 36 kDa FK506-binding protein / FKBP-36 / ...Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / PPIase / Rotamase / 36 kDa FK506-binding protein / FKBP-36 / Immunophilin FKBP36


分子量: 15074.242 Da / 分子数: 1 / 断片: PPIase FKBP-Type Domain: Residues 12-144 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP6, FKBP36 / プラスミド: p28a-mhl / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O75344, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Mixed equal volumes of 1.6M MgSO4, 0.1M MES pH 6.5, and 10 mg/mL protein. Crystals were cryoprotected by transferring the crystals to a drop containing mother liquor to which glycerol was ...詳細: Mixed equal volumes of 1.6M MgSO4, 0.1M MES pH 6.5, and 10 mg/mL protein. Crystals were cryoprotected by transferring the crystals to a drop containing mother liquor to which glycerol was added to a final concentration of 20%, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月21日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 10831 / Num. obs: 10831 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.1 % / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 46.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 8.2 % / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / Num. unique all: 1037 / Rsym value: 0.365 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1KT0

1kt0


解像度: 2.1→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 5.637 / SU ML: 0.153 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.215 / ESU R Free: 0.186 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28215 549 5.1 %RANDOM
Rwork0.25643 ---
obs0.2577 10261 99.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.575 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.41 Å20 Å20 Å2
2--3.41 Å20 Å2
3----6.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数922 0 0 55 977
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.022939
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4892.0121268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8435114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.57123.33342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.58315163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.694158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2142
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02703
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2401
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.2632
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2560.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1690.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.841.5598
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4812925
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8833389
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0214.5343
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 46 -
Rwork0.3 722 -
obs--96.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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