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- PDB-3b4v: X-Ray structure of Activin in complex with FSTL3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b4v
タイトルX-Ray structure of Activin in complex with FSTL3
要素
  • Inhibin beta A chain
  • follistatin-like 3
キーワードHORMONE REGULATOR COMPLEX / Ligand-inhibitor signalling complex / Cleavage on pair of basic residues / Glycoprotein / Growth factor / Hormone / Secreted / Nucleus / Proto-oncogene
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of transmembrane receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway / activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation / GABAergic neuron differentiation / Antagonism of Activin by Follistatin / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion ...negative regulation of transmembrane receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway / activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation / GABAergic neuron differentiation / Antagonism of Activin by Follistatin / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / progesterone secretion / type II activin receptor binding / striatal medium spiny neuron differentiation / Glycoprotein hormones / negative regulation of macrophage differentiation / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / cellular response to oxygen-glucose deprivation / hemoglobin biosynthetic process / positive regulation of cell-cell adhesion / regulation of BMP signaling pathway / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / cellular response to cholesterol / Signaling by BMP / activin binding / activin receptor signaling pathway / negative regulation of phosphorylation / Signaling by Activin / SMAD protein signal transduction / negative regulation of activin receptor signaling pathway / mesodermal cell differentiation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / cellular response to angiotensin / odontogenesis / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / response to aldosterone / roof of mouth development / eyelid development in camera-type eye / endodermal cell differentiation / negative regulation of osteoclast differentiation / peptide hormone binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / fibronectin binding / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of BMP signaling pathway / hair follicle development / positive regulation of collagen biosynthetic process / hematopoietic progenitor cell differentiation / extrinsic apoptotic signaling pathway / ovarian follicle development / positive regulation of protein metabolic process / ossification / erythrocyte differentiation / positive regulation of erythrocyte differentiation / cytokine activity / Post-translational protein phosphorylation / growth factor activity / hormone activity / negative regulation of cell growth / defense response / cytokine-mediated signaling pathway / autophagy / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / male gonad development / cell-cell signaling / nervous system development / cellular response to hypoxia / transcription by RNA polymerase II / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell differentiation / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum lumen / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Follistatin, N-terminal / Extracellular Matrix Fibrillin / TGF-beta binding (TB) domain / Inhibin, beta A subunit / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain profile. / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / Follistatin-like, N-terminal ...Follistatin, N-terminal / Extracellular Matrix Fibrillin / TGF-beta binding (TB) domain / Inhibin, beta A subunit / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain profile. / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #30 / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Kazal type serine protease inhibitors / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Kazal domain superfamily / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Kazal domain / Kazal domain profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Follistatin-related protein 3 / Inhibin beta A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Thompson, T.B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: The structure of FSTL3.activin A complex. Differential binding of N-terminal domains influences follistatin-type antagonist specificity.
著者: Stamler, R. / Keutmann, H.T. / Sidis, Y. / Kattamuri, C. / Schneyer, A. / Thompson, T.B.
履歴
登録2007年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inhibin beta A chain
B: Inhibin beta A chain
C: follistatin-like 3
D: follistatin-like 3
E: Inhibin beta A chain
F: Inhibin beta A chain
G: follistatin-like 3
H: follistatin-like 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,64614
ポリマ－151,9218
非ポリマー7256
水3,189177
1
A: Inhibin beta A chain
B: Inhibin beta A chain
C: follistatin-like 3
D: follistatin-like 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,4028
ポリマ－75,9604
非ポリマー4414
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10420 Å2
手法PISA
2
E: Inhibin beta A chain
F: Inhibin beta A chain
G: follistatin-like 3
H: follistatin-like 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2446
ポリマ－75,9604
非ポリマー2832
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.613, 71.384, 100.203
Angle α, β, γ (deg.)98.55, 90.64, 90.11
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21E
12C
22D
32G
42H
13B
23F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A1 - 116
2114E1 - 116
1124C6 - 218
2124D6 - 218
3124G6 - 218
4124H6 - 218
1134B1 - 116
2134F1 - 116

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
詳細The biological unit is a heterotetramer. There are 2 biological units in the asymmetric unit (chains A,B,C,D and chains E,F,G,H).

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要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 ABEFCDGH

#1: タンパク質
Inhibin beta A chain / Activin beta-A chain / Erythroid differentiation protein / EDF


分子量: 12991.865 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293F / 遺伝子: INHBA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08476
#2: タンパク質
follistatin-like 3 / follistatin-related protein 3 / Follistatin-related gene protein


分子量: 24988.357 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293F / 遺伝子: FSTL3, FLRG / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O95633

-
糖 , 1種, 2分子

#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 181分子

#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 3350, ammonium sulfate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.475→33.02 Å / Num. obs: 61295 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.48→2.59 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.448 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 98.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å31.79 Å
Translation4 Å31.79 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.48→31.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 17.741 / SU ML: 0.203 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.408 / ESU R Free: 0.289 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27884 3144 5.1 %RANDOM
Rwork0.2266 ---
obs0.22926 58079 98.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.059 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å2-0.12 Å20.04 Å2
2--0.28 Å20.18 Å2
3----0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.48→31.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9504 0 45 177 9726
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0219814
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0831.9513168
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.44951261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.96223.2400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.766151531
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4791574
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.21427
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.027434
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.23754
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.26558
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1240.2396
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.43526513
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.266310130
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.64623722
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.94633038
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A845medium positional0.240.5
21C1486medium positional0.350.5
22D1486medium positional0.330.5
23G1486medium positional0.340.5
24H1486medium positional0.360.5
31B875medium positional0.270.5
11A845medium thermal1.2115
21C1486medium thermal5.1615
22D1486medium thermal5.1615
23G1486medium thermal4.9215
24H1486medium thermal5.0115
31B875medium thermal1.7815
LS精密化 シェル解像度: 2.475→2.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 205 -
Rwork0.313 3742 -
obs--86.41 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.66540.01814.39660.9710.03188.5494-0.15790.10810.29040.0093-0.0212-0.0577-0.3790.30370.1791-0.2478-0.04230.0436-0.0466-0.0138-0.1046-12.7687-16.755738.0187
27.52822.10096.60871.52491.24366.1860.38470.0283-0.51760.2740.0117-0.23590.38980.1067-0.3964-0.216-0.0008-0.00130.05310.0123-0.157-17.1489-24.297739.7233
31.2145-0.59641.68070.5952-0.415512.26670.29740.1481-0.17720.04570.1234-0.12541.2560.8173-0.4208-0.09260.0532-0.0828-0.1173-0.0121-0.0497-6.4948-29.595748.4183
40.12670.05950.39490.5306-1.56117.29910.11940.142-0.13020.07010.1307-0.10320.0104-0.4881-0.2501-0.15810.0231-0.01990.02710.0154-0.0554-11.3788-22.686351.5551
52.90650.4158-4.44631.2878-0.44118.7235-0.2061-0.2218-0.2725-0.0268-0.0186-0.14320.5130.45090.2248-0.24740.0349-0.04030.016-0.006-0.1041-43.1465-14.342993.0632
69.8085-2.9152-7.45361.83721.95196.94740.52330.1210.4754-0.3506-0.1434-0.2768-0.46480.038-0.38-0.20270.02170.01850.01730.0505-0.1785-48.1165-6.712191.5634
71.58070.3948-1.51060.7408-0.228512.96760.1894-0.14890.2048-0.09490.0233-0.0986-1.37750.8041-0.2128-0.0878-0.06030.0731-0.1661-0.0282-0.0627-37.7804-1.41882.8391
80.7443-0.1780.85350.44-1.044110.5480.1465-0.14610.1774-0.1090.1216-0.077-0.1559-0.357-0.2681-0.1386-0.03190.0458-0.00720.0013-0.0557-42.7633-8.31679.8459
91.7883-2.93584.05515.7667-4.88289.48210.97310.3731-0.8452-0.69380.21020.75672.4272-0.114-1.18320.38550.0131-0.2636-0.0471-0.0460.51-20.5067-41.586732.2116
101.1464-0.70190.34831.87821.2066.89670.35190.0147-0.2637-0.0865-0.34760.47170.832-0.7217-0.00440.0929-0.0664-0.1028-0.28670.0392-0.0302-13.6816-33.700772.3504
118.7213-4.06072.902218.9881-0.81198.7637-0.13650.25911.1014-0.71390.2375-0.196-1.07610.3718-0.1010.0264-0.12690.038-0.26180.0969-0.053-8.9246-5.325459.7058
121.03330.49110.80273.21782.49334.21560.04190.06320.05870.19030.0713-0.1645-0.1619-0.1531-0.1132-0.21910.0131-0.0386-0.09010.0589-0.0925-35.9991-14.427929.6806
132.53553.6353-5.138118.4368-9.369710.71540.7999-0.28210.6290.89530.50120.5784-2.39040.0765-1.30110.4557-0.00720.3215-0.1401-0.04130.4025-51.353410.804799.3163
141.46640.4637-0.31832.63031.23756.35610.2709-0.0010.30260.1865-0.30050.4779-0.9183-0.67920.02960.20340.08060.0855-0.2550.0164-0.053-45.83092.817359.3084
153.98183.8679-1.540916.5238-1.094412.0068-0.3636-0.5096-0.98820.29910.1159-0.32331.24340.26940.2477-0.00040.13310.0934-0.16560.0950.0173-40.2235-25.755471.5083
160.9734-0.305-1.04683.6432.87024.634-0.0049-0.0603-0.0743-0.18930.0721-0.13140.1888-0.1162-0.0672-0.2340.00680.0128-0.11180.059-0.083-66.7922-16.5555101.6902
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA4 - 664 - 66
2X-RAY DIFFRACTION2AA67 - 11667 - 116
3X-RAY DIFFRACTION3BB4 - 664 - 66
4X-RAY DIFFRACTION4BB67 - 11667 - 116
5X-RAY DIFFRACTION5EE4 - 664 - 66
6X-RAY DIFFRACTION6EE67 - 11667 - 116
7X-RAY DIFFRACTION7FF4 - 664 - 66
8X-RAY DIFFRACTION8FF67 - 11667 - 116
9X-RAY DIFFRACTION9CC11 - 6911 - 69
10X-RAY DIFFRACTION10CC70 - 8570 - 85
11X-RAY DIFFRACTION10CC87 - 21387 - 213
12X-RAY DIFFRACTION11DD10 - 3310 - 33
13X-RAY DIFFRACTION11DD35 - 6935 - 69
14X-RAY DIFFRACTION12DD70 - 21370 - 213
15X-RAY DIFFRACTION13GG11 - 5611 - 56
16X-RAY DIFFRACTION13GG58 - 6958 - 69
17X-RAY DIFFRACTION14GG70 - 21370 - 213
18X-RAY DIFFRACTION15HH10 - 3310 - 33
19X-RAY DIFFRACTION15HH35 - 6935 - 69
20X-RAY DIFFRACTION16HH70 - 21370 - 213

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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