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- PDB-3b0f: Crystal structure of the UBA domain of p62 and its interaction wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b0f
タイトルCrystal structure of the UBA domain of p62 and its interaction with ubiquitin
要素Sequestosome-1
キーワードPROTEIN BINDING / Ubiquitin / Autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / protein targeting to vacuole involved in autophagy / NF-kB is activated and signals survival / Lewy body / response to mitochondrial depolarisation ...Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / protein targeting to vacuole involved in autophagy / NF-kB is activated and signals survival / Lewy body / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / Interleukin-1 signaling / amphisome / regulation of protein complex stability / endosome organization / pexophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / membraneless organelle assembly / phagophore assembly site / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / aggresome / negative regulation of ferroptosis / intracellular membraneless organelle / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / temperature homeostasis / autolysosome / immune system process / mitophagy / energy homeostasis / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of autophagy / signaling adaptor activity / sperm midpiece / negative regulation of protein ubiquitination / SH2 domain binding / protein sequestering activity / autophagosome / sarcomere / protein kinase C binding / ubiquitin binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / response to ischemia / positive regulation of protein localization to plasma membrane / transcription coregulator activity / macroautophagy / P-body / molecular condensate scaffold activity / protein catabolic process / PML body / autophagy / protein import into nucleus / late endosome / signaling receptor activity / protein-macromolecule adaptor activity / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / mitochondrion / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Isogai, S. / Morimoto, D. / Arita, K. / Unzai, S. / Tenno, T. / Hasegawa, J. / Sou, Y. / Komatsu, M. / Tanaka, K. / Shirakawa, M. / Tochio, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of the ubiquitin-associated (UBA) domain of p62 and its interaction with ubiquitin.
著者: Isogai, S. / Morimoto, D. / Arita, K. / Unzai, S. / Tenno, T. / Hasegawa, J. / Sou, Y.S. / Komatsu, M. / Tanaka, K. / Shirakawa, M. / Tochio, H.
履歴
登録2011年6月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32019年11月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / reflns / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sequestosome-1
B: Sequestosome-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7313
ポリマ－11,6352
非ポリマー961
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area4670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.967, 72.967, 32.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Sequestosome-1 / STONE14 / Ubiquitin-binding protein p62


分子量: 5817.500 Da / 分子数: 2 / 断片: UBA domain (UNP RESIDUES 391-438) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Sqstm1, A170, STAP / プラスミド: pGEX-6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q64337
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 100mM Citrate buffer pH5.0, 1.8M Ammonium Sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory BL-5A11
シンクロトロンPhoton Factory BL-5A20.97928, 0.97909, 0.96405, 0.98317
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2008年1月25日
ADSC QUANTUM 3152CCD2008年1月25日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Numerical link type Si(111) double crystal monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Numerical link type Si(111) double crystal monochromatorMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.979281
30.979091
40.964051
50.983171
反射解像度: 1.4→51.57 Å / Num. all: 17371 / Num. obs: 17371 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.1 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.356 / % possible all: 82.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.4→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 2.283 / SU ML: 0.041 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.068 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20054 888 5.1 %RANDOM
Rwork0.17011 ---
all0.17167 17323 --
obs0.17167 16435 96.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.036 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8 Å20 Å20 Å2
2---0.8 Å20 Å2
3---1.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数678 0 5 77 760
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.021873
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6971.9781207
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3265125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.19525.11145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.54415166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.295157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2129
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02697
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4181.5529
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0242872
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0273344
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1794.5327
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.73873
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free6.591377
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.0523843
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 69 -
Rwork0.225 994 -
obs--82.28 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.09160.433-1.10059.58922.05453.03360.072-0.10360.10720.1439-0.09540.0055-0.16460.13760.02340.0478-0.00910.01870.06120.00720.07589.5626-9.8215-2.1438
26.66391.7954-1.49285.20761.27633.1244-0.02080.14650.023-0.06870.04890.18690.0508-0.058-0.0280.03720.01020.00250.05770.01590.05868.3705-19.2525-6.9589
34.2482-5.63420.936710.3815-0.49552.3570.1740.2319-0.2868-0.3664-0.00070.267-0.03790.0302-0.17330.0504-0.018-0.00070.10570.00270.11740.4333-16.6996-10.9963
43.2031-0.02370.40760.91470.35973.6067-0.0362-0.0843-0.0371-0.0080.1010.05110.04660.1015-0.06480.03860.00410.01690.05870.00240.0825-0.9434-12.6891-1.9173
54.0391-0.56870.05559.8003-0.61541.6031-0.0142-0.2599-0.09250.16980.113-0.2324-0.0614-0.0503-0.09880.01450.0172-0.00060.08260.02470.06474.1736-16.78693.0215
610.51770.85595.64535.72170.20278.64640.1028-0.2046-0.793-0.1395-0.0722-0.38680.43510.1649-0.03060.03990.00790.01150.03390.05060.1581-1.5268-24.80380.0779
77.70330.40112.08141.655-3.2977.6598-0.0385-0.05480.26650.18910.22460.1355-0.4132-0.5037-0.18610.12980.03850.00330.1295-0.00140.0218-21.716-17.2429-8.5714
85.4191-3.38380.73586.7334-1.39523.15920.0055-0.0382-0.0301-0.10830.1292-0.0372-0.00190.0251-0.13470.0525-0.00920.01420.0406-0.02080.039-16.0787-22.3364-3.1311
92.29182.0215-1.59216.85411.09232.33710.0081-0.24720.09610.06040.0752-0.00510.04880.29-0.08330.02840.0154-0.02390.157-0.06040.0907-9.2174-17.6592-0.7467
105.04421.93032.97082.34593.87716.4823-0.29510.11010.6445-0.11710.08570.0943-0.16110.08310.20940.0682-0.0206-0.01980.0583-0.01440.1906-10.6423-14.8478-11.1535
1110.10040.48051.21425.16571.20730.4354-0.18080.2492-0.2626-0.27180.15430.0621-0.09430.0620.02650.0616-0.01550.01130.0652-0.02360.0849-11.0229-23.4824-11.7292
129.70241.8052.52387.68511.53728.393-0.108-0.1124-0.72860.23440.0217-0.19350.24110.09670.08620.02620.01050.02970.0475-0.02010.1272-3.6847-25.7337-8.449
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A8 - 15
2X-RAY DIFFRACTION2A16 - 21
3X-RAY DIFFRACTION3A22 - 27
4X-RAY DIFFRACTION4A28 - 37
5X-RAY DIFFRACTION5A38 - 45
6X-RAY DIFFRACTION6A46 - 50
7X-RAY DIFFRACTION7B8 - 13
8X-RAY DIFFRACTION8B14 - 20
9X-RAY DIFFRACTION9B21 - 31
10X-RAY DIFFRACTION10B32 - 39
11X-RAY DIFFRACTION11B40 - 45
12X-RAY DIFFRACTION12B46 - 50

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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