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- PDB-3avu: Structure of viral RNA polymerase complex 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3avu
タイトルStructure of viral RNA polymerase complex 2
要素
  • Elongation factor Ts, Elongation factor Tu, LINKER, Q beta replicase
  • RNA (5'-R(*AP*UP*CP*GP*UP*GP*GP*AP*CP*CP*CP*A)-3')
  • RNA (5'-R(*GP*GP*GP*UP*CP*CP*A)-3')
キーワードTRANSLATION / TRANSFERASE/RNA / RNA polymerase / TRANSFERASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / response to antibiotic / RNA-dependent RNA polymerase activity / nucleotide binding / GTPase activity / GTP binding / RNA binding ...guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / response to antibiotic / RNA-dependent RNA polymerase activity / nucleotide binding / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA-directed RNA polymerase beta-chain / RNA replicase, beta-chain / Translation elongation factor EFTs/EF1B / Translation elongation factor EFTs/EF1B, dimerisation / Translation elongation factor Ts, conserved site / Elongation factor Ts, dimerisation domain superfamily / Elongation factor TS / Elongation factor Ts signature 1. / Elongation factor Ts signature 2. / RNA-directed RNA polymerase, bacteriophage, catalytic domain ...RNA-directed RNA polymerase beta-chain / RNA replicase, beta-chain / Translation elongation factor EFTs/EF1B / Translation elongation factor EFTs/EF1B, dimerisation / Translation elongation factor Ts, conserved site / Elongation factor Ts, dimerisation domain superfamily / Elongation factor TS / Elongation factor Ts signature 1. / Elongation factor Ts signature 2. / RNA-directed RNA polymerase, bacteriophage, catalytic domain / RdRp of RNA-containing bacteriophages catalytic domain profile. / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / UBA-like superfamily / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Elongation factor Tu / Elongation factor Ts / RNA-directed RNA polymerase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
synthetic construct (人工物)
Escherichia phage Qbeta (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.907 Å
データ登録者Takeshita, D. / Tomita, K.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Molecular basis for RNA polymerization by Q beta replicase
著者: Takeshita, D. / Tomita, K.
履歴
登録2011年3月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月11日Group: Database references
改定 1.22017年6月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor Ts, Elongation factor Tu, LINKER, Q beta replicase
G: RNA (5'-R(*GP*GP*GP*UP*CP*CP*A)-3')
T: RNA (5'-R(*AP*UP*CP*GP*UP*GP*GP*AP*CP*CP*CP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,5465
ポリマ－147,4653
非ポリマー802
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4320 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area53450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.000, 255.470, 101.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor Ts, Elongation factor Tu, LINKER, Q beta replicase


分子量: 141417.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: chimera of Elongation factor Ts, Elongation factor Tu and Q beta replicase
由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌), (組換発現) synthetic construct (人工物), (組換発現) Escherichia phage Qbeta (ファージ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6P3, UniProt: P0A6N3, UniProt: Q8LTE0
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(*GP*GP*GP*UP*CP*CP*A)-3')


分子量: 2236.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: RNA鎖 RNA (5'-R(*AP*UP*CP*GP*UP*GP*GP*AP*CP*CP*CP*A)-3')


分子量: 3811.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.58 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A
検出器日付: 2010年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 39345 / Biso Wilson estimate: 62.06 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AGP

3agp


解像度: 2.907→19.973 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.79 / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.42 / 位相誤差: 28.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2801 1879 5.03 %
Rwork0.2189 35468 -
obs0.222 37347 93.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 29.14 Å2 / ksol: 0.273 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 174.31 Å2 / Biso mean: 82.4141 Å2 / Biso min: 24.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.907→19.973 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9287 341 2 5 9635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.019836
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.34213376
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0811527
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051679
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.4783698
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9073-2.98560.4385580.34091303136145
2.9856-3.07320.4231520.35222405255784
3.0732-3.1720.36211690.32462793296297
3.172-3.28490.34031670.29352791295898
3.2849-3.41580.33741580.25332824298299
3.4158-3.57040.27341450.22732869301499
3.5704-3.75750.27581510.20412873302499
3.7575-3.99110.2931250.20062884300999
3.9911-4.29650.28131550.18112898305399
4.2965-4.72360.24381440.169729173061100
4.7236-5.39540.23451570.175729283085100
5.3954-6.75360.29471310.21129743105100
6.7536-19.97370.22691670.21363009317698

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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