[日本語] English
万見
- PDB-3apo: Crystal structure of full-length ERdj5 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3apo
タイトルCrystal structure of full-length ERdj5
要素DnaJ homolog subfamily C member 10
キーワードOXIDOREDUCTASE / PDI FAMILY / THIOREDOXIN / ENDOPLASMIC RETICULUM
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, disulfide as acceptor / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 / endoplasmic reticulum chaperone complex / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity / misfolded protein binding / ATPase activator activity / protein-disulfide reductase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / ERAD pathway ...oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, disulfide as acceptor / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 / endoplasmic reticulum chaperone complex / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity / misfolded protein binding / ATPase activator activity / protein-disulfide reductase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / ERAD pathway / Hsp70 protein binding / response to endoplasmic reticulum stress / protein-folding chaperone binding / ATPase binding / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
DnaJ homologue subfamily C member 10 / ERdj5, first thioredoxin domain / ERdj5, C-terminal thioredoxin domain / : / DnaJ domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain ...DnaJ homologue subfamily C member 10 / ERdj5, first thioredoxin domain / ERdj5, C-terminal thioredoxin domain / : / DnaJ domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DnaJ homolog subfamily C member 10
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Inaba, K. / Suzuki, M. / Nagata, K.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: Structural basis of an ERAD pathway mediated by the ER-resident protein disulfide reductase ERdj5.
著者: Hagiwara, M. / Maegawa, K. / Suzuki, M. / Ushioda, R. / Araki, K. / Matsumoto, Y. / Hoseki, J. / Nagata, K. / Inaba, K.
履歴
登録2010年10月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DnaJ homolog subfamily C member 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,9981
ポリマ－88,9981
非ポリマー00
水3,981221
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.100, 53.400, 92.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 DnaJ homolog subfamily C member 10 / ER-RESIDENT PROTEIN ERDJ5 / ENDOPLASMIC RETICULUM DNAJ-PDI FUSION PROTEIN 1 / J DOMAIN-CONTAINING ...ER-RESIDENT PROTEIN ERDJ5 / ENDOPLASMIC RETICULUM DNAJ-PDI FUSION PROTEIN 1 / J DOMAIN-CONTAINING PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE-LIKE PROTEIN / J DOMAIN-CONTAINING PDI-LIKE PROTEIN / JPDI


分子量: 88998.133 Da / 分子数: 1
変異: H91D, C158S, C161S, G399V, C419S, C480S, C483S, C588S, C591S, C700S, C703S
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: DNAJC10, ERDJ5, JPDI / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMI / 参照: UniProt: Q9DC23
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE DEPOSITORS STATES THAT THIS PROTEIN ACTUALLY CONTAINS GLY617 AND THAT UNIPROT IS INCORRECT AT ...THE DEPOSITORS STATES THAT THIS PROTEIN ACTUALLY CONTAINS GLY617 AND THAT UNIPROT IS INCORRECT AT THIS POSITION.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% PEG 8000, 100MM HEPES PH7.5, 8MM CYSTINE, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: DIP6040 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年6月6日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→45.83 Å / Num. obs: 32121 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.536 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 98.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXC/D/Eモデル構築
REFMAC5.5.0085精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXC/D/E位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→45.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 16.031 / SU ML: 0.191 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.261 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1627 5.1 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.199 30477 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.482 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å20 Å20.61 Å2
2---1.55 Å20 Å2
3---2.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→45.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5547 0 0 221 5768
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0225699
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3231.9437723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1225682
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.41623.804276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.09615953
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6811533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2820
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214362
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5121.53427
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.97925522
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.52432272
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4384.52201
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 119 -
Rwork0.235 2186 -
obs--97.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.91421.1922-0.58573.4859-0.95711.52370.05680.3995-0.2264-0.39510.19640.8190.7108-0.6371-0.25310.331-0.0228-0.08890.32-0.10520.3371-10.1441-34.656358.1804
24.97053.01491.28976.04190.98783.8116-0.69611.17150.2999-0.99680.82730.4557-0.0136-0.4695-0.13120.3013-0.2435-0.1510.54960.21080.1509-1.7218-13.217748.3578
31.89380.60110.2284.1508-0.18111.8014-0.14070.0948-0.0311-0.21070.0697-0.3722-0.11920.05290.07090.1294-0.01810.06770.0797-0.01570.063528.4705-3.6956.6066
42.71180.92160.09312.3913-0.64291.90280.08890.14830.1023-0.1212-0.0485-0.09390.00520.0796-0.04040.0280.00010.02890.04550.01120.0397.891-14.742377.0941
53.7723-2.87050.45756.47950.1130.5799-0.1097-0.1237-0.20760.10170.19680.57750.0363-0.1936-0.08710.0189-0.02590.01580.1330.03460.1092-13.9742-22.12979.216
62.60570.1240.75835.56540.38452.9899-0.017-0.225-0.00310.6525-0.1136-0.53110.008-0.21840.13070.0787-0.0186-0.06210.09230.010.1595-45.6418-21.375285.8183
71.2806-0.14160.81563.8214-0.21372.87070.06910.0894-0.0306-0.48880.0299-0.22710.111-0.0216-0.0990.1534-0.00290.06670.0704-0.0330.0527-54.3601-26.795755.3049
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A36 - 99
2X-RAY DIFFRACTION2A117 - 233
3X-RAY DIFFRACTION3A234 - 347
4X-RAY DIFFRACTION4A348 - 453
5X-RAY DIFFRACTION5A454 - 555
6X-RAY DIFFRACTION6A556 - 668
7X-RAY DIFFRACTION7A669 - 781

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る