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万見
- PDB-3ajc: Structure of the MC domain of FliG (PEV), a CW-biased mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ajc
タイトルStructure of the MC domain of FliG (PEV), a CW-biased mutant
要素Flagellar motor switch protein fliG
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / chemotaxis / flagellum / flagellar motor
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar motor switch protein FliG, alpha-alpha superhelical domain / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / Annexin V; domain 1 ...Flagellar motor switch protein FliG, alpha-alpha superhelical domain / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / Annexin V; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar motor switch protein FliG
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Imada, K. / Minamino, T. / Kinoshita, M. / Namba, K.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural insight into the rotational switching mechanism of the bacterial flagellar motor
著者: Minamino, T. / Imada, K. / Kinoshita, M. / Nakamura, S. / Morimoto, Y.V. / Namba, K.
履歴
登録2010年5月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年1月22日Group: Database references
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar motor switch protein fliG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0471
ポリマ－26,0471
非ポリマー00
水2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.150, 93.150, 48.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62
詳細AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: UNKNOWN

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要素

#1: タンパク質 Flagellar motor switch protein fliG


分子量: 26047.168 Da / 分子数: 1 / 断片: FliG MC domain, UNP residues 104-335 / 変異: deletion of UNP residues 170-172 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: fliG, TM_0220 / プラスミド: PET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9WY63
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.13 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 50% PEG 200, 0.1M Phospho-Citrate, 0.2M NaCl, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 35 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月9日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→41.49 Å / Num. all: 10581 / Num. obs: 10581 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 32.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 21.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.336 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique all: 1541 / Rsym value: 0.336 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→33.56 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 1558683.74 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 505 4.8 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 10580 97.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 65.9893 Å2 / ksol: 0.365848 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.49 Å24.3 Å20 Å2
2--0.49 Å20 Å2
3----0.97 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→33.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1678 0 0 114 1792
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.61.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.672
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.532
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it42.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 92 5.2 %
Rwork0.251 1681 -
obs--98 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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