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万見
- PDB-3ai7: Crystal Structure of Bifidobacterium Longum Phosphoketolase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ai7
タイトルCrystal Structure of Bifidobacterium Longum Phosphoketolase
要素Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
キーワードLYASE / thiamine-diphosphate protein
機能・相同性
機能・相同性情報


fructose-6-phosphate phosphoketolase / fructose-6-phosphate phosphoketolase activity / carbohydrate metabolic process / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, C-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, N-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, thiamine diphosphate binding site / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, conserved site / D-xylulose 5-phosphate/D-fructose 6-phosphate phosphoketolase / XFP C-terminal domain / XFP N-terminal domain / Phosphoketolase signature 1. / Phosphoketolase signature 2. ...Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, C-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, N-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, thiamine diphosphate binding site / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, conserved site / D-xylulose 5-phosphate/D-fructose 6-phosphate phosphoketolase / XFP C-terminal domain / XFP N-terminal domain / Phosphoketolase signature 1. / Phosphoketolase signature 2. / Rossmann fold - #920 / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / Thiamin diphosphate-binding fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THIAMINE DIPHOSPHATE / Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
類似検索 - 構成要素
生物種Bifidobacterium longum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Takahashi, K. / Tagami, U. / Shimba, N. / Kashiwagi, T. / Ishikawa, K. / Suzuki, E.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of Bifidobacterium Longum phosphoketolase; key enzyme for glucose metabolism in Bifidobacterium
著者: Takahashi, K. / Tagami, U. / Shimba, N. / Kashiwagi, T. / Ishikawa, K. / Suzuki, E.
履歴
登録2010年5月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年1月29日Group: Database references
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
B: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
C: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
D: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
E: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
F: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
G: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
H: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)751,32324
ポリマ－747,6008
非ポリマー3,72316
水91,0845056
1
A: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
B: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,8316
ポリマ－186,9002
非ポリマー9314
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10530 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area48500 Å2
手法PISA
2
C: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
D: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,8316
ポリマ－186,9002
非ポリマー9314
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10520 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area48380 Å2
手法PISA
3
E: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
F: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,8316
ポリマ－186,9002
非ポリマー9314
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10550 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area48320 Å2
手法PISA
4
G: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
H: Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,8316
ポリマ－186,9002
非ポリマー9314
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10410 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area48290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.260, 184.410, 157.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.31, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Xylulose-5-phosphate/fructose-6-phosphate phosphoketolase


分子量: 93450.016 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bifidobacterium longum (バクテリア)
プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q6R2Q7, fructose-6-phosphate phosphoketolase
#2: 化合物
ChemComp-TPP / THIAMINE DIPHOSPHATE / 3-[(4-アミノ-2-メチル-5-ピリミジニル)メチル]-4-メチル-5-[2-(ホスホノオキシホスフィナトオキシ)(以下略)


分子量: 425.314 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N4O7P2S
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5056 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE 575TH RESIDUE, X IN UNP HAS BEEN REPLACED BY I(ILE) IN THIS ENTRY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.11 %
結晶化温度: 299 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: PEG3350, MES, Sodium thiocyanate, pH 6.6, hanging drop, temperature 299K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→156.16 Å / Num. obs: 401973 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 28.555 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.2-2.30.294.61692304728893.4
2.3-2.40.2385.71580524242899.6
2.4-2.50.2126.31342653590799.6
2.5-2.70.1687.82131685679999.8
2.7-30.12510.22247035936199.7
3-40.06916.53491679231499.6
4-70.04723.22088665509899.7
7-100.03826.931615840099.8
100.03728.515741437898.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 0.541 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.204 / Cor.coef. Io to Ic: 0.179
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å15 Å
Translation3 Å15 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: the roughly refined crystal structure of the selenomethionine substituted protein

解像度: 2.2→47.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.882 / SU B: 4.747 / SU ML: 0.119 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.201 / ESU R Free: 0.178 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20552 20230 5 %RANDOM
Rwork0.14687 ---
obs0.14981 381743 98.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 95.95 Å2 / Biso mean: 24.12 Å2 / Biso min: 5.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å2-2.4 Å2
2---1.48 Å20 Å2
3---1.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→47.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数51680 0 216 5056 56952
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.02153312
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9331.93972520
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.92656496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.18824.4942688
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.56158456
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.85415264
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1360.27616
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02141728
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0551.532336
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.825252032
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.208320976
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8654.520488
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 1356 -
Rwork0.214 25522 -
obs--89.35 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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