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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3ahr | ||||||
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タイトル | Inactive human Ero1 | ||||||
![]() | ERO1-like protein alpha | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / disulfide bond / PDI / redox / ER | ||||||
機能・相同性 | ![]() 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 / thiol oxidase activity / protein folding in endoplasmic reticulum / protein maturation by protein folding / response to temperature stimulus / Detoxification of Reactive Oxygen Species / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein-disulfide reductase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / brown fat cell differentiation ...酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 / thiol oxidase activity / protein folding in endoplasmic reticulum / protein maturation by protein folding / response to temperature stimulus / Detoxification of Reactive Oxygen Species / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein-disulfide reductase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / brown fat cell differentiation / release of sequestered calcium ion into cytosol / endoplasmic reticulum unfolded protein response / response to endoplasmic reticulum stress / FAD binding / extracellular matrix organization / cell redox homeostasis / protein modification process / Golgi lumen / protein folding / cellular response to hypoxia / response to oxidative stress / oxidoreductase activity / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / extracellular space / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Inaba, K. / Sitia, R. / Suzuki, M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of human Ero1-alpha reveal the mechanisms of regulated and targeted oxidation of PDI 著者: Inaba, K. / Masui, S. / Iida, H. / Vavassori, S. / Sitia, R. / Suzuki, M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 91.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 67.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 811.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 824.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 16.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 21.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 54172.828 Da / 分子数: 1 / 変異: C99A, C104A, C166A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q96HE7, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 |
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#2: 化合物 | ChemComp-FAD / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.17 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 詳細: 20% PEG1500, 80mM imidazole pH8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月4日 / 詳細: mirror |
放射 | モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.07→36.01 Å / Num. obs: 10434 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 13.8 |
反射 シェル | 解像度: 3.07→3.24 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.428 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Rsym value: 0.503 / % possible all: 93.1 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1RP4 解像度: 3.07→36.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.845 / SU B: 20.998 / SU ML: 0.389 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.532 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 67.368 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.07→36.01 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.072→3.151 Å / Total num. of bins used: 20
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