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- PDB-3adp: Crystal Structure of the Rabbit L-Gulonate 3-Dehydrogenase (NADH Form) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3adp
タイトルCrystal Structure of the Rabbit L-Gulonate 3-Dehydrogenase (NADH Form)
要素Lambda-crystallin
キーワードOXIDOREDUCTASE / L-Gulonate 3-Dehydrogenase / Structural Genomics / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Acetylation / Cytoplasm / Eye lens protein / NAD
機能・相同性
機能・相同性情報


L-gulonate 3-dehydrogenase / L-gulonate 3-dehydrogenase activity / structural constituent of eye lens / NAD+ binding / fatty acid metabolic process / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 ...3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Lambda-crystallin
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Asada, Y. / Hara, A. / Kunishima, N. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Rabbit L-Gulonate 3-Dehydrogenase
著者: Asada, Y. / Hara, A. / Kunishima, N.
履歴
登録2010年1月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2010年5月26日ID: 3A97
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lambda-crystallin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9112
ポリマ－35,2461
非ポリマー6651
水7,909439
1
A: Lambda-crystallin
ヘテロ分子

A: Lambda-crystallin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,8234
ポリマ－70,4922
非ポリマー1,3312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_454-x-1,y,-z-11
Buried area10160 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area25020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.016, 69.517, 65.096
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.70, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Lambda-crystallin / L-gulonate 3-dehydrogenase / Gul3DH


分子量: 35245.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: CRYL1, GUL3DH / プラスミド: pCR T7/CT-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P14755, L-gulonate 3-dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 439 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.45 %
結晶化手法: マイクロバッチ法 / 詳細: MICROBATCH

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年12月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→30 Å / Num. all: 26610 / Num. obs: 26610 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 17.71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.229 / Mean I/σ(I) obs: 4.85 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DPO

2dpo
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.85→23.44 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 1321 -RAMDOM
Rwork0.166 ---
all0.168 26578 --
obs0.168 23578 99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.2 Å20 Å2-3.24 Å2
2---0.46 Å20 Å2
3----2.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.1 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→23.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2403 0 44 439 2886
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.018
Rfactor反射数%反射
Rfree0.222 154 -
Rwork0.201 --
obs--97.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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