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- PDB-3aaw: Crystal structure of aspartate kinase from Corynebacterium glutam... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aaw
タイトルCrystal structure of aspartate kinase from Corynebacterium glutamicum in complex with lysine and threonine
要素
  • Aspartokinase
  • Aspartokinase LysC beta subunit
キーワードTRANSFERASE / aspartate kinase / concerted inhibition / Alternative initiation / Amino-acid biosynthesis / ATP-binding / Diaminopimelate biosynthesis / Kinase / Lysine biosynthesis / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate kinase / aspartate kinase activity / homoserine biosynthetic process / threonine biosynthetic process / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartokinase catalytic domain / ACT domain / VC0802-like / Aspartate kinase, monofunctional class / Aspartate kinase / Aspartate kinase, conserved site / : / ACT domain / Aspartokinase signature. / VC0802-like ...Aspartokinase catalytic domain / ACT domain / VC0802-like / Aspartate kinase, monofunctional class / Aspartate kinase / Aspartate kinase, conserved site / : / ACT domain / Aspartokinase signature. / VC0802-like / ACT domain / ACT domain / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / ACT domain profile. / ACT domain / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / ACT-like domain / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LYSINE / THREONINE / Aspartokinase / aspartate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
Corynebacterium crenatum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Yoshida, A. / Tomita, T. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Mechanism of concerted inhibition of {alpha}2{beta}2-type heterooligomeric aspartate kinase from Corynebacterium glutamicum
著者: Yoshida, A. / Tomita, T. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structural Insight into concerted inhibition of alpha 2 beta 2-type aspartate kinase from Corynebacterium glutamicum
著者: Yoshida, A. / Tomita, T. / Kurihara, T. / Fushinobu, S. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M.
履歴
登録2009年11月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartokinase
B: Aspartokinase LysC beta subunit
C: Aspartokinase
D: Aspartokinase LysC beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,28511
ポリマ－128,3674
非ポリマー9187
水3,999222
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15870 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area42020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)162.232, 162.232, 133.926
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 Aspartokinase / Aspartate kinase


分子量: 44798.527 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
遺伝子: lysC / プラスミド: pET26b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL codon plus / 参照: UniProt: P26512, aspartate kinase
#2: タンパク質 Aspartokinase LysC beta subunit


分子量: 19384.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium crenatum (バクテリア)
遺伝子: lysC / プラスミド: pACYCDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL codon plus / 参照: UniProt: Q93C54, aspartate kinase
#3: 化合物
ChemComp-THR / THREONINE / トレオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 119.119 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO3
#4: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシンアニオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.2M Sodium citrate, 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月14日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Triangular Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 59981 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 59.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 27.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 7.7 % / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / Rsym value: 0.338 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2HMF and 2DTJ

2hmf

2dtj


解像度: 2.5→43.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 17.94 / SU ML: 0.182 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.326 / ESU R Free: 0.246 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25029 3022 5.1 %RANDOM
Rwork0.20985 ---
all0.21188 59980 --
obs0.21188 56782 99.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 75.7 Å2 / Biso mean: 45.963 Å2 / Biso min: 16.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.36 Å20 Å20 Å2
2---1.36 Å20 Å2
3---2.72 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.377 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→43.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8199 0 62 222 8483
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0228338
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025476
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0661.97911288
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.838313469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.42951090
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.57225.143350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.716151472
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0841560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.21374
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.029348
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021512
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4931.55474
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0581.52246
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9428793
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.232864
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1224.52495
LS精密化 シェル解像度: 2.499→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 240 -
Rwork0.274 4171 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5920.28090.32730.5354-0.05440.29410.02230.08730.0687-0.0793-0.03320.09440.05950.10440.01090.08190.0185-0.01990.10580.02270.0351-29.514425.7765-86.9344
20.56730.14790.11340.82120.16111.34440.03350.10860.151-0.11470.05330.26840.06920.0387-0.08680.10330.0078-0.09520.04310.03740.1716-51.22819.269-95.6471
31.14830.04550.13940.13740.07090.05630.0152-0.04470.18050.0555-0.0133-0.00990.025-0.0223-0.00190.0875-0.00410.01140.095-0.02120.066-1.939.1067-46.5937
41.4086-0.07750.30770.46-0.26671.0563-0.0334-0.22570.57020.0428-0.009-0.10520.0498-0.06950.04240.04770.0147-0.04420.0698-0.11270.28417.040551.6558-37.6423
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 409
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 160
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 409
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 159

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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