[日本語] English
万見
- PDB-3aaf: Structure of WRN RQC domain bound to double-stranded DNA -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aaf
タイトルStructure of WRN RQC domain bound to double-stranded DNA
要素
  • DNA (5'-D(*AP*CP*CP*CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*GP*GP*GP*T)-3')
  • Werner syndrome ATP-dependent helicase
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / HELIX-TURN-HELIX / WINGED-HELIX / PROTEIN-DNA COMPLEX / DNA-binding / Helicase / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / telomeric G-quadruplex DNA binding / positive regulation of hydrolase activity / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of growth rate / telomere maintenance via semi-conservative replication / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly ...3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / telomeric G-quadruplex DNA binding / positive regulation of hydrolase activity / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of growth rate / telomere maintenance via semi-conservative replication / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / DNA geometric change / Y-form DNA binding / G-quadruplex DNA binding / bubble DNA binding / MutLalpha complex binding / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / protein localization to nucleolus / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / response to UV-C / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / exonuclease activity / 3'-5' DNA helicase activity / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / DNA 3'-5' helicase / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / DNA metabolic process / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / DNA synthesis involved in DNA repair / replication fork processing / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / replicative senescence / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / DNA helicase activity / four-way junction DNA binding / 3'-5' exonuclease activity / telomere maintenance / cellular response to starvation / replication fork / determination of adult lifespan / isomerase activity / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / cellular response to gamma radiation / base-excision repair / HDR through Homologous Recombination (HRR) / cellular senescence / double-strand break repair / manganese ion binding / chromosome / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to oxidative stress / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / chromosome, telomeric region / DNA replication / nuclear speck / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex binding / nucleolus / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / RQC domain / RQC / RQC domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain ...Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / RQC domain / RQC / RQC domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / HRDC domain superfamily / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease domain / HRDC-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / DNA / DNA (> 10) / Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kitano, K. / Hakoshima, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Structural basis for DNA strand separation by the unconventional winged-helix domain of RecQ helicase WRN
著者: Kitano, K. / Kim, S.Y. / Hakoshima, T.
履歴
登録2009年11月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Werner syndrome ATP-dependent helicase
B: Werner syndrome ATP-dependent helicase
C: DNA (5'-D(*AP*CP*CP*CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*GP*GP*GP*T)-3')
D: DNA (5'-D(*AP*CP*CP*CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*GP*GP*GP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3816
ポリマ－39,2634
非ポリマー1182
水6,089338
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area16230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.077, 84.077, 145.291
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-83-

HOH

21A-290-

HOH

31A-335-

HOH

41B-258-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Werner syndrome ATP-dependent helicase / Werner syndrome protein / WRN


分子量: 15351.547 Da / 分子数: 2 / 断片: RecQ C-terminal (RQC) domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-5X-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus RIL
参照: UniProt: Q14191, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*CP*CP*CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*GP*GP*GP*T)-3')


分子量: 4279.804 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 338 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
13.2762.38
2
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 9
詳細: 20% PEG 4000, 0.2M sodium acetate, 0.1M CAPS-NaOH, pH 9, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1901
2902
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL44XU10.9
シンクロトロンSPring-8 BL41XU21.0057, 1.0090, 1.0257
検出器
タイプID検出器日付
Bruker DIP-60401CCD2007年9月30日
RAYONIX MX225HE2CCD2008年7月19日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91
21.00571
31.0091
41.02571
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 41719 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.488 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHARP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 7.336 / SU ML: 0.096 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.125 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24354 2107 5.1 %RANDOM
Rwork0.21177 ---
obs0.21339 39605 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.246 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6 Å20 Å20 Å2
2--1.6 Å20 Å2
3----3.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1776 568 8 338 2690
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222460
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4092.2413426
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.445216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.18823.02386
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.28115334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.8151514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2366
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021660
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.21073
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.21627
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.2280
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1530.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.180.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6141.51112
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.03821716
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.49131750
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3084.51710
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 158 -
Rwork0.254 2812 -
obs--98.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1367-0.3664-0.54040.70540.02816.51990.0092-0.0319-0.14770.04020.058-0.11080.83570.3218-0.06720.01130.0812-0.0385-0.1277-0.0313-0.071346.420429.716840.1429
20.4814-0.40950.57561.0280.76746.485-0.01660.02780.1368-0.0507-0.16420.1981-0.5646-0.65930.1808-0.130.0802-0.0017-0.0606-0.0433-0.084571.4974.65829.3888
34.0973-4.5257-0.71565.49940.57830.2149-0.10120.0535-0.27630.1449-0.0364-0.0562-0.1017-0.01690.13760.27620.2619-0.14880.0872-0.08110.059261.730119.161926.3057
48.3053-8.80222.19619.3371-2.38270.9492-0.4467-0.4238-0.35160.56480.57620.3865-0.3518-0.5307-0.12960.05170.2069-0.05560.126-0.07930.020960.741119.985723.2908
50.9845-0.9577-0.68210.93150.66350.4726-0.01210.13050.00020.0276-0.11250.0221-0.0558-0.19640.12460.15950.076-0.03850.156-0.04230.122959.958516.617723.6393
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A956 - 1064
2X-RAY DIFFRACTION2B956 - 1064
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 14
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 14
5X-RAY DIFFRACTION5A1
6X-RAY DIFFRACTION5A4 - 305

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る