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- PDB-3a7q: Structural basis for specific recognition of reelin by its receptors -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a7q
タイトルStructural basis for specific recognition of reelin by its receptors
要素
  • Low-density lipoprotein receptor-related protein 8
  • Reelin
キーワードSIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ammon gyrus development / spinal cord patterning / cerebral cortex tangential migration / reelin complex / positive regulation of lateral motor column neuron migration / lateral motor column neuron migration / reelin receptor activity / Reelin signalling pathway / lipoprotein particle receptor binding / regulation of synaptic activity ...ammon gyrus development / spinal cord patterning / cerebral cortex tangential migration / reelin complex / positive regulation of lateral motor column neuron migration / lateral motor column neuron migration / reelin receptor activity / Reelin signalling pathway / lipoprotein particle receptor binding / regulation of synaptic activity / interneuron migration / postsynaptic density protein 95 clustering / positive regulation of CREB transcription factor activity / postsynaptic density assembly / ventral spinal cord development / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / reelin-mediated signaling pathway / regulation of behavior / high-density lipoprotein particle binding / positive regulation of synapse maturation / low-density lipoprotein particle receptor activity / motor neuron migration / regulation of neuron migration / layer formation in cerebral cortex / glial cell differentiation / receptor localization to synapse / cellular response to cholesterol / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / protein localization to synapse / NMDA glutamate receptor clustering / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / dentate gyrus development / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / positive regulation of dendrite development / regulation of NMDA receptor activity / positive regulation of AMPA receptor activity / dendrite morphogenesis / cargo receptor activity / retinoid metabolic process / microtubule associated complex / regulation of neuron differentiation / response to pain / Platelet sensitization by LDL / regulation of innate immune response / dendrite development / kinesin binding / associative learning / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / apolipoprotein binding / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / positive regulation of TOR signaling / long-term memory / Retinoid metabolism and transport / forebrain development / serine-type peptidase activity / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / extracellular matrix / learning / positive regulation of long-term synaptic potentiation / locomotory behavior / central nervous system development / caveola / hippocampus development / long-term synaptic potentiation / axon guidance / neuron migration / modulation of chemical synaptic transmission / cell morphogenesis / lipid metabolic process / brain development / cerebral cortex development / cellular response to growth factor stimulus / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of neuron projection development / endocytosis / transmembrane signaling receptor activity / calcium-dependent protein binding / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell migration / amyloid-beta binding / regulation of gene expression / chemical synaptic transmission / perikaryon / regulation of apoptotic process / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / cell adhesion / response to xenobiotic stimulus / neuron projection / positive regulation of protein phosphorylation / axon / neuronal cell body / synapse / calcium ion binding / dendrite / cell surface / signal transduction / proteolysis
類似検索 - 分子機能
: / Reelin subrepeat B / Reelin / Reeler domain / Reeler domain superfamily / Reelin domain profile. / Tenascin, EGF-like domain / Tenascin EGF domain / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. ...: / Reelin subrepeat B / Reelin / Reeler domain / Reeler domain superfamily / Reelin domain profile. / Tenascin, EGF-like domain / Tenascin EGF domain / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Sialidase superfamily / Galactose-binding domain-like / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Low-density lipoprotein receptor-related protein 8 / Reelin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Yasui, N. / Nogi, T. / Takagi, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Structural Basis for Specific Recognition of Reelin by Its Receptors
著者: Yasui, N. / Nogi, T. / Takagi, J.
履歴
登録2009年10月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年11月10日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Reelin
B: Low-density lipoprotein receptor-related protein 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,75312
ポリマ－86,4002
非ポリマー1,35410
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Reelin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,63110
ポリマ－81,3171
非ポリマー1,3149
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Low-density lipoprotein receptor-related protein 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,1232
ポリマ－5,0821
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.980, 93.844, 73.456
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Reelin / Reeler protein


分子量: 81317.078 Da / 分子数: 1 / 断片: repeat 5-6 fragment, UNP residues 1948-2661 / 変異: C2101A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Reln / プラスミド: pcDNA3.1 / 細胞株 (発現宿主): CHO cells
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): lec 3.2.8.1 / 組織 (発現宿主): ovary
参照: UniProt: Q60841, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド Low-density lipoprotein receptor-related protein 8 / Apolipoprotein E receptor 2


分子量: 5082.448 Da / 分子数: 1 / 断片: LA1 module, UNP residues 42-83 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOER2 / プラスミド: pGEX-3T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q14114

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糖 , 2種, 4分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 25分子

#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE SEQUENCE IS BASED ON REFERENCE 1, 2, 3, 5 AND 12 IN THE DATABASE UNIPROTKB/SWISS-PROT Q14114 ...THE SEQUENCE IS BASED ON REFERENCE 1, 2, 3, 5 AND 12 IN THE DATABASE UNIPROTKB/SWISS-PROT Q14114 (LRP8_HUMAN). D46E IS NATURAL VARIENT OF LRP8_HUMAN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 36-38% MPD, 21-25% PEG 1000, 100mM HEPES-Na pH7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→46.93 Å / Num. obs: 21990 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.374 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 3213 / Rsym value: 0.374 / % possible all: 97.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2E26

2e26


解像度: 2.6→46.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.866 / SU B: 30.323 / SU ML: 0.301 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.418 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29603 1135 5.2 %RANDOM
Rwork0.22324 ---
obs0.22695 20837 96.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 57.776 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.85 Å20 Å2-4.93 Å2
2---1.77 Å20 Å2
3---2.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→46.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5696 0 76 19 5791
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0215974
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2291.958116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8755719
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.9823.875289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.83215910
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1511538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2867
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024612
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.22471
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.24035
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.2227
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1610.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1970.274
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1210.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3781.53697
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.64225784
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.92732634
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.4594.52332
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 87 -
Rwork0.255 1554 -
obs--99.45 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.5497-0.2881.84246.3559-0.16623.4678-0.1098-0.24660.081-0.0028-0.0588-0.0583-0.10830.01530.1686-0.2733-0.01550.0519-0.168-0.0089-0.319-20.8971-2.42115.5661
212.0174-2.25159.77690.4218-1.827112.4298-1.361-1.09491.54490.23010.1071-0.0005-0.71730.00731.25390.25940.0568-0.2194-0.0115-0.24790.2722-16.130216.298916.4798
36.1253-2.04711.80765.44481.88744.91030.30120.1522-0.775-0.1278-0.13140.23650.19720.1189-0.1699-0.1638-0.0186-0.0623-0.14940.0247-0.07916.0161-1.484316.7991
41.88910.78910.67434.3154-1.31233.6962-0.14390.1682-0.0692-0.11080.1401-0.25910.11810.25650.0037-0.1513-0.0050.0569-0.0523-0.0026-0.245724.70282.83239.2105
518.57472.43513.43724.11134.492416.0162-0.258-0.81840.80810.1376-0.03850.1684-0.47-0.26090.2965-0.06910.07790.08540.0057-0.0102-0.141926.579518.229855.2556
64.2941-2.53321.23995.28030.81472.6328-0.01480.0050.09960.11370.131-0.41090.06980.0227-0.1162-0.1891-0.0140.0381-0.1482-0.0083-0.224948.46292.687153.2275
73.0956-2.2281-2.771813.0205-6.5088.8147-0.5985-0.1761-0.80780.46430.30751.4342-0.0553-0.24750.2910.14120.00060.0394-0.0349-0.06620.094815.1376-21.130252.1721
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1953 - 2131
2X-RAY DIFFRACTION1A4001
3X-RAY DIFFRACTION2A2132 - 2165
4X-RAY DIFFRACTION2A3001
5X-RAY DIFFRACTION3A2166 - 2319
6X-RAY DIFFRACTION3A4002
7X-RAY DIFFRACTION3A3002 - 3004
8X-RAY DIFFRACTION3A6001
9X-RAY DIFFRACTION4A2320 - 2480
10X-RAY DIFFRACTION4A4003
11X-RAY DIFFRACTION4A4005
12X-RAY DIFFRACTION4A6002
13X-RAY DIFFRACTION5A2481 - 2515
14X-RAY DIFFRACTION6A2516 - 2662
15X-RAY DIFFRACTION6A4004
16X-RAY DIFFRACTION6A3005
17X-RAY DIFFRACTION6A6003
18X-RAY DIFFRACTION7B47 - 81
19X-RAY DIFFRACTION7B5001

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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