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万見
- PDB-3a7g: Human MST3 kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a7g
タイトルHuman MST3 kinase
要素Serine/threonine kinase 24 (STE20 homolog, yeast)
キーワードTRANSFERASE / two-lobe protein kinase fold / ATP-binding / Kinase / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptotic execution phase / FAR/SIN/STRIPAK complex / regulation of axon regeneration / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / execution phase of apoptosis / positive regulation of axon regeneration / Apoptotic cleavage of cellular proteins / cellular response to starvation / negative regulation of cell migration / cellular response to oxidative stress ...Apoptotic execution phase / FAR/SIN/STRIPAK complex / regulation of axon regeneration / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / execution phase of apoptosis / positive regulation of axon regeneration / Apoptotic cleavage of cellular proteins / cellular response to starvation / negative regulation of cell migration / cellular response to oxidative stress / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / cadherin binding / protein phosphorylation / Golgi membrane / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / nucleolus / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Programmed cell death protein 10, dimerisation domain superfamily / : / Programmed cell death protein 10, dimerisation domain / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Programmed cell death protein 10, dimerisation domain superfamily / : / Programmed cell death protein 10, dimerisation domain / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
non-specific serine/threonine protein kinase / Serine/threonine-protein kinase 24
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ko, T.P. / Jeng, W.Y. / Liu, C.I. / Lai, M.D. / Wang, A.H.J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2010
タイトル: Structures of human MST3 kinase in complex with adenine, ADP and Mn2+.
著者: Ko, T.P. / Jeng, W.Y. / Liu, C.I. / Lai, M.D. / Wu, C.L. / Chang, W.J. / Shr, H.L. / Lu, T.J. / Wang, A.H.J.
履歴
登録2009年9月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月4日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine kinase 24 (STE20 homolog, yeast)
B: Serine/threonine kinase 24 (STE20 homolog, yeast)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,6722
ポリマ－68,6722
非ポリマー00
水8,305461
1
A: Serine/threonine kinase 24 (STE20 homolog, yeast)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3361
ポリマ－34,3361
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Serine/threonine kinase 24 (STE20 homolog, yeast)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3361
ポリマ－34,3361
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Serine/threonine kinase 24 (STE20 homolog, yeast)

B: Serine/threonine kinase 24 (STE20 homolog, yeast)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,6722
ポリマ－68,6722
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
Buried area1400 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area27420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.786, 95.015, 61.371
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.36, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine kinase 24 (STE20 homolog, yeast) / MST3 kinase


分子量: 34336.191 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal kinase domain (UNP RESIDUES 1-303) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STK24 / プラスミド: pET32 Xa/LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ArcticExpress(DE3) / 参照: UniProt: Q6P0Y1, UniProt: Q9Y6E0*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 461 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 50mM Tris-HCl, 100mM NaCl, 10%(v/v) glycerol, 5mM dithiotheritol, 0.1M Tris-HCl, 200mM MgCl2, 13%(w/v) PEG 3350, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL12B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月9日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 Channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 43161 / Num. obs: 42786 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 35.9
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.352 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / Num. unique all: 4282 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3A7F

3a7f


解像度: 2→20 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 2085 -random
Rwork0.199 ---
all0.206 43161 --
obs0.206 41607 96.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 44 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4644 0 0 461 5105
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.021
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.029
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 182 -
Rwork0.28 --
obs-3747 87.1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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