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万見
- PDB-3a5y: Crystal structure of GenX from Escherichia coli in complex with l... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a5y
タイトルCrystal structure of GenX from Escherichia coli in complex with lysyladenylate analog
要素Putative lysyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / Aminoacyl-tRNA synthetase paralog / Translation / tRNA / Lysyl-tRNA synthetase / Lysyladenylate analog / Aminoacyl-tRNA synthetase / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-lysine lysyltransferase activity / acid-ammonia (or amide) ligase activity / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-アンモニア・アミンリガーゼ（アミド合成） / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / cellular response to acidic pH / tRNA binding / protein homodimerization activity / ATP binding ...protein-lysine lysyltransferase activity / acid-ammonia (or amide) ligase activity / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-アンモニア・アミンリガーゼ（アミド合成） / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / cellular response to acidic pH / tRNA binding / protein homodimerization activity / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Elongation factor P--(R)-beta-lysine ligase / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-O-[(L-LYSYLAMINO)SULFONYL]ADENOSINE / Elongation factor P--(R)-beta-lysine ligase / Elongation factor P--(R)-beta-lysine ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Sumida, T. / Yanagisawa, T. / Ishii, R. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: A paralog of lysyl-tRNA synthetase aminoacylates a conserved lysine residue in translation elongation factor P.
著者: Yanagisawa, T. / Sumida, T. / Ishii, R. / Takemoto, C. / Yokoyama, S.
履歴
登録2009年8月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年10月23日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative lysyl-tRNA synthetase
B: Putative lysyl-tRNA synthetase
C: Putative lysyl-tRNA synthetase
D: Putative lysyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,6518
ポリマ－156,7534
非ポリマー1,8984
水18,5731031
1
A: Putative lysyl-tRNA synthetase
B: Putative lysyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,3264
ポリマ－78,3772
非ポリマー9492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6680 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area24170 Å2
手法PISA
2
C: Putative lysyl-tRNA synthetase
D: Putative lysyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,3264
ポリマ－78,3772
非ポリマー9492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6580 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area24620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.800, 69.150, 94.080
Angle α, β, γ (deg.)95.47, 106.51, 90.46
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Putative lysyl-tRNA synthetase / GenX


分子量: 39188.363 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MC4100 / 遺伝子: ECs5136, GenX / プラスミド: pET28c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: C3SGA2, UniProt: P0A8N7*PLUS, lysine-tRNA ligase
#2: 化合物
ChemComp-KAA / 5'-O-[(L-LYSYLAMINO)SULFONYL]ADENOSINE / 5'-O-[N-(L-LYSYL)SULFAMOYL]ADENOSINE / 5′-O-(L-リシルスルファモイル)アデノシン


分子量: 474.492 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H26N8O7S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1031 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, Hepes-Na, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 99019 / % possible obs: 95.4 % / Biso Wilson estimate: 15.2 Å2 / Rsym value: 0.086
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rsym value: 0.278 / % possible all: 77.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1LYL

1lyl


解像度: 1.9→44.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 785972.92 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 9925 10 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.171 99017 95.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 62.9354 Å2 / ksol: 0.365538 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.75 Å2-3.62 Å20.19 Å2
2--6.73 Å2-4.37 Å2
3----2.99 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→44.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9876 0 128 1031 11035
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.861.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.592
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.62.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 1473 10.3 %
Rwork0.226 12791 -
obs--82.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4refmacAMS.paramrefmacAMS.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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