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万見
- PDB-3a5x: L-type straight flagellar filament made of full-length flagellin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a5x
タイトルL-type straight flagellar filament made of full-length flagellin
要素Flagellin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / MOTOR PROTEIN / FLAGELLIN / FLAGELLAR FILAMENT / HELICAL RECONSTRUCTION / Bacterial flagellum / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


TLR5 cascade / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / NFkB and MAPK activation mediated by TRAF6 / The IPAF inflammasome / bacterial-type flagellum / structural molecule activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #190 / f41 fragment of flagellin, middle domain / f41 fragment of flagellin, middle domain / f41 fragment of flagellin, C-terminal domain / f41 fragment of flagellin, C-terminal domain / : / Flagellin, barrel domain / f41 fragment of flagellin, N-terminal domain / f41 fragment of flagellin, N-terminal domain / Flagellin D3 ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #190 / f41 fragment of flagellin, middle domain / f41 fragment of flagellin, middle domain / f41 fragment of flagellin, C-terminal domain / f41 fragment of flagellin, C-terminal domain / : / Flagellin, barrel domain / f41 fragment of flagellin, N-terminal domain / f41 fragment of flagellin, N-terminal domain / Flagellin D3 / Flagellin D3 domain / Flagellin, C-terminal domain, subdomain 2 / Flagellin, C-terminal domain / Bacterial flagellin C-terminal helical region / Flagellin / Flagellin, N-terminal domain / Bacterial flagellin N-terminal helical region / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Beta Complex / Helix non-globular / Special / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Maki-Yonekura, S. / Yonekura, K. / Namba, K.
引用
ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2010
タイトル: Conformational change of flagellin for polymorphic supercoiling of the flagellar filament.
著者: Saori Maki-Yonekura / Koji Yonekura / Keiichi Namba /
要旨: The bacterial flagellar filament is a helical propeller rotated by the flagellar motor for bacterial locomotion. The filament is a supercoiled assembly of a single protein, flagellin, and is formed ...The bacterial flagellar filament is a helical propeller rotated by the flagellar motor for bacterial locomotion. The filament is a supercoiled assembly of a single protein, flagellin, and is formed by 11 protofilaments. For bacterial taxis, the reversal of motor rotation switches the supercoil between left- and right-handed, both of which arise from combinations of two distinct conformations and packing interactions of the L-type and R-type protofilaments. Here we report an atomic model of the L-type straight filament by electron cryomicroscopy and helical image analysis. Comparison with the R-type structure shows interesting features: an orientation change of the outer core domains (D1) against the inner core domains (D0) showing almost invariant orientation and packing, a conformational switching within domain D1, and the conformational flexibility of domains D0 and D1 with their spoke-like connection for tight molecular packing.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2001
タイトル: Structure of the bacterial flagellar protofilament and implications for a switch for supercoiling.
著者: F A Samatey / K Imada / S Nagashima / F Vonderviszt / T Kumasaka / M Yamamoto / K Namba /
要旨: The bacterial flagellar filament is a helical propeller constructed from 11 protofilaments of a single protein, flagellin. The filament switches between left- and right-handed supercoiled forms when ...The bacterial flagellar filament is a helical propeller constructed from 11 protofilaments of a single protein, flagellin. The filament switches between left- and right-handed supercoiled forms when bacteria switch their swimming mode between running and tumbling. Supercoiling is produced by two different packing interactions of flagellin called L and R. In switching from L to R, the intersubunit distance ( approximately 52 A) along the protofilament decreases by 0.8 A. Changes in the number of L and R protofilaments govern supercoiling of the filament. Here we report the 2.0 A resolution crystal structure of a Salmonella flagellin fragment of relative molecular mass 41,300. The crystal contains pairs of antiparallel straight protofilaments with the R-type repeat. By simulated extension of the protofilament model, we have identified possible switch regions responsible for the bi-stable mechanical switch that generates the 0.8 A difference in repeat distance.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2003
タイトル: Complete atomic model of the bacterial flagellar filament by electron cryomicroscopy.
著者: Koji Yonekura / Saori Maki-Yonekura / Keiichi Namba /
要旨: The bacterial flagellar filament is a helical propeller for bacterial locomotion. It is a helical assembly of a single protein, flagellin, and its tubular structure is formed by 11 protofilaments in ...The bacterial flagellar filament is a helical propeller for bacterial locomotion. It is a helical assembly of a single protein, flagellin, and its tubular structure is formed by 11 protofilaments in two distinct conformations, L- and R-type, for supercoiling. The X-ray crystal structure of a flagellin fragment lacking about 100 terminal residues revealed the protofilament structure, but the full filament structure is still essential for understanding the mechanism of supercoiling and polymerization. Here we report a complete atomic model of the R-type filament by electron cryomicroscopy. A density map obtained from image data up to 4 A resolution shows the feature of alpha-helical backbone and some large side chains. The atomic model built on the map reveals intricate molecular packing and an alpha-helical coiled coil formed by the terminal chains in the inner core of the filament, with its intersubunit hydrophobic interactions having an important role in stabilizing the filament.
履歴
登録2009年8月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年10月16日Group: Database references
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / em_image_scans ...database_2 / em_image_scans / em_single_particle_entity / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1641
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5371
ポリマ－51,5371
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Flagellin / L-type flagellin / Phase 1-I flagellin


分子量: 51537.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
株: SJW1660 / 参照: UniProt: P06179
配列の詳細A NATURAL MUTATION AT THIS POSITION

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: L-TYPE STRAIGHT FLAGELLAR FILAMENT / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 150MM NACL, 2MM MGCL2, 20MM TRIS-HCL, 2-5% GLYCEROL / pH: 7.8 / 詳細: 150MM NACL, 2MM MGCL2, 20MM TRIS-HCL, 2-5% GLYCEROL
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: QUANTIFOIL R1.2/1.3 (25 NM THICK)
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3000SFF
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2220 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1080 nm / Cs: 1.6 mm
試料ホルダ温度: 4 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: FEX-PLOR / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1X-PLORモデルフィッティング
2Custom３次元再構成
CTF補正詳細: Both amplitude and phase
3次元再構成手法: Helical reconstruction / 解像度: 4 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 1 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1 Å / 倍率補正: L-TYPE STRAIGHT flagellar filament
詳細: The layer-line spacing of the L-type straight flagellar filament is more than twice longer than that of the R-type, and frozen-hydrated L-type filaments tended to be more curved. Hence, ...詳細: The layer-line spacing of the L-type straight flagellar filament is more than twice longer than that of the R-type, and frozen-hydrated L-type filaments tended to be more curved. Hence, straightening of images using bi-cubic spline was carried out at the first stage. The three-dimensional map was calculated by helical image reconstruction. An initial map produced from 70 filament images, corresponding to 51,272 molecular images, showed relatively poor connections of the ND0 helix and the NS loop. Hence, images showing an inter-particle phase residual against the initial average larger than 40 were excluded from the data set to be averaged. As a result, a three-dimensional map of a better quality was obtained. The number of filament images used for the final image reconstruction was 47, and the total number of molecular images was 36,842, which is consistent with an estimated number of molecular images required to achieve this resolution range.
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: AMPLITUDE-WEIGHTED PHASE RESIDUAL
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--POSITIONAL AND SIMULATED ANNEALING
精密化最高解像度: 4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3616 0 0 0 3616

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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