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万見
- PDB-3a2z: E. coli Gsp amidase Cys59 sulfenic acid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a2z
タイトルE. coli Gsp amidase Cys59 sulfenic acid
要素Bifunctional glutathionylspermidine synthetase/amidase
キーワードHydrolase (加水分解酵素) / Ligase (リガーゼ) / Gsp amidase / ATP-binding / Multifunctional enzyme / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathionylspermidine amidase / グルタチオニルスペルミジン合成酵素 / glutathionylspermidine amidase activity / glutathionylspermidine synthase activity / spermidine metabolic process / glutathione metabolic process / ATP binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Glutathionylspermidine synthase, pre-ATP-grasp-like domain / Glutathionylspermidine synthase preATP-grasp / CHAP domain profile. / CHAP domain / CHAP domain / endopeptidase domain like (from Nostoc punctiforme) / endopeptidase fold (from Nostoc punctiforme) / Pre-ATP-grasp domain superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional glutathionylspermidine synthetase/amidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Pai, C.-H. / Ko, T.-P. / Chiang, B.-Y. / Lin, C.-H. / Wang, A.H.-J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Protein S-thiolation by Glutathionylspermidine (Gsp): the role of Escherichia coli Gsp synthetASE/amidase in redox regulation
著者: Chiang, B.-Y. / Chen, T.-C. / Pai, C.-H. / Chou, C.-C. / Chen, H.-H. / Ko, T.-P. / Hsu, W.-H. / Chang, C.-Y. / Wu, W.-F. / Wang, A.H.-J. / Lin, C.-H.
履歴
登録2009年6月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32021年3月10日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional glutathionylspermidine synthetase/amidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2941
ポリマ－22,2941
非ポリマー00
水6,557364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Bifunctional glutathionylspermidine synthetase/amidase

A: Bifunctional glutathionylspermidine synthetase/amidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5882
ポリマ－44,5882
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area2710 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area16830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.902, 83.902, 106.531
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

HOH

21A-534-

HOH

31A-670-

HOH

41A-792-

HOH

51A-814-

HOH

61A-855-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional glutathionylspermidine synthetase/amidase / Glutathionylspermidine synthase / Glutathione:spermidine ligase [ADP-forming] / GSP synthetase / ...Glutathionylspermidine synthase / Glutathione:spermidine ligase [ADP-forming] / GSP synthetase / Glutathionylspermidine amidase / Glutathionylspermidine amidohydrolase [spermidine-forming] / GSP amidase


分子量: 22293.912 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-197 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: gsp, b2988, JW2956 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P0AES0, グルタチオニルスペルミジン合成酵素, glutathionylspermidine amidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 364 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ACCORDING TO THE DEPOSITOR, THEY OBSERVED THE MODIFICATION ON CYS59 WITH EXTENDED DENSITY MAP, AND ...ACCORDING TO THE DEPOSITOR, THEY OBSERVED THE MODIFICATION ON CYS59 WITH EXTENDED DENSITY MAP, AND INTERPRET THIS CYS59 AS CYS-S-O, THE SULFENIC ACID IN THIS ENTRY. HYDROGEN PEROXIDE CONSIST OF HOH A 900 AND 901 DONATED OXYGEN OF CYS-S-O. SINCE IT WAS KIND OF LIKE AN INTERMEDIATE, THE DISTANCE OF S-O IS LARGER THAN IT USUALLY IS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.33 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 4.5
詳細: 0.1M acetate, 0.8M NaH2PO4, 1.2M K2HPO4, pH 4.5, EVAPORATION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.5→25 Å / Num. obs: 35956 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 17 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 77.6
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 15.1 % / Rmerge(I) obs: 0.597 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique all: 3519

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解析

ソフトウェア
名称分類
Blu-Iceデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2iob

2iob


解像度: 1.5→25 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 1719 4.8 %random
Rwork0.1801 32932 --
all-36041 --
obs-34651 96.1 %-
溶媒の処理Bsol: 48.923 Å2
原子変位パラメータBiso max: 60.21 Å2 / Biso mean: 26.201 Å2 / Biso min: 10.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.079 Å2-0.92 Å20 Å2
2---1.079 Å20 Å2
3---2.158 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1526 0 0 364 1890
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4931.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.2332
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.3972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.282.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8658
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0201
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.55 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.2742 164
Rwork0.2239 -
obs-3101
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3prosth.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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