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万見
- PDB-3a2q: Structure of 6-aminohexanoate cyclic dimer hydrolase complexed wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a2q
タイトルStructure of 6-aminohexanoate cyclic dimer hydrolase complexed with substrate
要素6-aminohexanoate-cyclic-dimer hydrolase
キーワードHYDROLASE / alpha/beta fold / Nylon degradation
機能・相同性
機能・相同性情報


6-aminohexanoate-cyclic-dimer hydrolase / 6-aminohexanoate-cyclic-dimer hydrolase activity / nylon catabolic process
類似検索 - 分子機能
Amidase / Amidase, conserved site / Amidases signature. / Amidase signature (AS) enzymes / Amidase signature (AS) domain / Amidase signature domain / Amidase signature (AS) superfamily / Amidase / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-AMINOHEXANOIC ACID / 6-aminohexanoate-cyclic-dimer hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Arthrobacter sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Shibata, N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: X-ray crystallographic analysis of the 6-aminohexanoate cyclic dimer hydrolase: catalytic mechanism and evolution of an enzyme responsible for nylon-6 byproduct degradation
著者: Yasuhira, K. / Shibata, N. / Mongami, G. / Uedo, Y. / Atsumi, Y. / Kawashima, Y. / Hibino, A. / Tanaka, Y. / Lee, Y.-H. / Kato, D. / Takeo, M. / Higuchi, Y. / Negoro, S.
履歴
登録2009年5月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 6-aminohexanoate-cyclic-dimer hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6014
ポリマ－52,2471
非ポリマー3543
水9,386521
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: 6-aminohexanoate-cyclic-dimer hydrolase
ヘテロ分子

A: 6-aminohexanoate-cyclic-dimer hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,2038
ポリマ－104,4942
非ポリマー7096
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
Buried area5440 Å2
ΔGint17 kcal/mol
Surface area29890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.660, 130.660, 58.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

#1: タンパク質 6-aminohexanoate-cyclic-dimer hydrolase / Nylon oligomers-degrading enzyme EI


分子量: 52246.859 Da / 分子数: 1 / 変異: S174A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Arthrobacter sp. (バクテリア) / 株: KI72
解説: This bacterium had been called Flavobacterium sp. but reassigned to Arthrobacter strain
プラスミド: pUC19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: P13398, 6-aminohexanoate-cyclic-dimer hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-ACA / 6-AMINOHEXANOIC ACID / AMINOCAPROIC ACID / 6-アミノヘキサン酸


タイプ: peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2 / コメント: 阻害剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 521 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.52 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.0M sodium citrate, 25% (v/v) glycerol, 0.1M imidazole buffer pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 52953 / Num. obs: 52953 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 37.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.489 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 5212 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3A2P

3a2p


解像度: 1.8→42.77 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1305326.01 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 4886 10.2 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.187 47823 90 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 68.9921 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.56 Å20 Å20 Å2
2---6.56 Å20 Å2
3---13.12 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→42.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3591 0 22 521 4134
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.722
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.363
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.724
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.946
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 417 10.2 %
Rwork0.279 3652 -
obs--77.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramacd.top
X-RAY DIFFRACTION4acd.param
X-RAY DIFFRACTION5mes.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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