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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3a1j | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of the human Rad9-Hus1-Rad1 complex | |||||||||
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![]() | HYDROLASE/CELL CYCLE / DNA damage / checkpoint / DNA repair / Exonuclease / Hydrolase / Nuclease / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Cytoplasm / Alternative splicing / HYDROLASE-CELL CYCLE COMPLEX | |||||||||
機能・相同性 | ![]() meiotic DNA integrity checkpoint signaling / checkpoint clamp complex / meiotic recombination checkpoint signaling / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / DNA replication checkpoint signaling / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / mitotic DNA replication checkpoint signaling / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / embryo development ending in birth or egg hatching ...meiotic DNA integrity checkpoint signaling / checkpoint clamp complex / meiotic recombination checkpoint signaling / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / DNA replication checkpoint signaling / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / mitotic DNA replication checkpoint signaling / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / embryo development ending in birth or egg hatching / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Activation of ATR in response to replication stress / response to UV / substantia nigra development / 3'-5' exonuclease activity / telomere maintenance / DNA damage checkpoint signaling / cellular response to ionizing radiation / nucleotide-excision repair / regulation of protein phosphorylation / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / histone deacetylase binding / SH3 domain binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / chromosome / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / DNA damage response / nucleolus / protein kinase binding / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Sohn, S.Y. / Cho, Y. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal Structure of the Human Rad9-Hus1-Rad1 Clamp 著者: Sohn, S.Y. / Cho, Y. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 170.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 136.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 775.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 801.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 33.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 47.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29609.406 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain, residues 1-266 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 32292.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 30012.166 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 13-275 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
#4: 多糖 | beta-D-fructofuranose-(2-1)-alpha-D-glucopyranose / sucrose |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.6 % |
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結晶化 | 温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8 詳細: 15% PEG 3350, 0.18M KCl, 0.16M guanidine hydrochloride, 0.33M ZWITTERGENT 3-08, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月8日 / 詳細: mirrors |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9792 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 32031 / Num. obs: 31999 / % possible obs: 99.9 % / Biso Wilson estimate: 38.7 Å2 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 5.8 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.59 Å / Rsym value: 0.278 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.3871 Å2 / ksol: 0.33839 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 45.6 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.9 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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