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- PDB-2zzo: Crystal structure of the complex between GP41 fragment N36 and fu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zzo
タイトルCrystal structure of the complex between GP41 fragment N36 and fusion inhibitor C34/S138A
要素(Transmembrane protein) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN/INHIBITOR / HIV-1 / GP41 / VIRAL PROTEIN-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis and processing of ENV and VPU / evasion of host immune response / Alpha-defensins / Dectin-2 family / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / actin filament organization ...Synthesis and processing of ENV and VPU / evasion of host immune response / Alpha-defensins / Dectin-2 family / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / actin filament organization / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / apoptotic process / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160 / Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Watabe, T. / Nakano, H. / Nakatsu, T. / Kato, H. / Fujii, N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: X-ray crystallographic study of an HIV-1 fusion inhibitor with the gp41 S138A substitution
著者: Watabe, T. / Terakawa, Y. / Watanabe, K. / Ohno, H. / Nakano, H. / Nakatsu, T. / Kato, H. / Izumi, K. / Kodama, E. / Matsuoka, M. / Kitaura, K. / Oishi, S. / Fujii, N.
履歴
登録2009年2月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
N: Transmembrane protein
C: Transmembrane protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,4142
ポリマ－8,4142
非ポリマー00
水48627
1
N: Transmembrane protein
C: Transmembrane protein

N: Transmembrane protein
C: Transmembrane protein

N: Transmembrane protein
C: Transmembrane protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2436
ポリマ－25,2436
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area11950 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area11080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.090, 49.090, 56.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11N-3-

HOH

21N-7-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Transmembrane protein / TM / Glycoprotein 41 / gp41


分子量: 4152.843 Da / 分子数: 1 / 断片: GP41 FRAGMENT N36, UNP residues 546-581 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PEPTIDE SYNTHESIS / 参照: UniProt: P04578, UniProt: P03377*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Transmembrane protein / TM / Glycoprotein 41 / gp41


分子量: 4261.615 Da / 分子数: 1 / 断片: FUSION INHIBITOR PEPTIDE C34, UNP residues 628-661 / Mutation: S138A / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PEPTIDE SYNTHESIS / 参照: UniProt: P04578, UniProt: P03377*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.24 %
結晶化温度: 293 K / pH: 4
詳細: 100MM SODIUM ACETATE BUFFER, PH4.0, 400MM MAGNESIUM CHLORIDE, 12% ETHANOL, pH 4.00, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→33.95 Å / Num. obs: 4248 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 10.13 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 9.63 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AIK

1aik


解像度: 2.2→18.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 5.675 / SU ML: 0.147 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.299 / ESU R Free: 0.248 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 195 4.6 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.215 4037 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→18.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数593 0 0 27 620
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.021600
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.061.933810
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.326568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.8626.66736
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.22515116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg30.046153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.290
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02445
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2340.2240
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.2434
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.217
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2950.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2610.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3791.5363
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2432563
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7513273
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.0624.5247
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 12 -
Rwork0.185 292 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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