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- PDB-2zxh: Structure of Aquifex aeolicus GidA in the form I crystal -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zxh
タイトルStructure of Aquifex aeolicus GidA in the form I crystal
要素tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG
キーワードFAD-BINDING PROTEIN / 5-carboxymethylaminomethyluridine / modification / tRNA / wobble uridine / FAD / tRNA modification enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA wobble uridine modification / tRNA methylation / flavin adenine dinucleotide binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GidA associated domain, C-terminal subdomain / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG/GidA / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #260 / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme, C-terminal subdomain / : / : / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical bundle / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical domain ...GidA associated domain, C-terminal subdomain / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG/GidA / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #260 / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme, C-terminal subdomain / : / : / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical bundle / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical domain / Glucose inhibited division protein A family signature 1. / GidA associated domain 3 / MnmG-related, conserved site / Glucose inhibited division protein A family signature 2. / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG-related / MnmG, N-terminal domain / Glucose inhibited division protein A / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Numata, T. / Osawa, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Conserved cysteine residues of GidA are essential for biogenesis of 5-carboxymethylaminomethyluridine at tRNA anticodon
著者: Osawa, T. / Ito, K. / Inanaga, H. / Nureki, O. / Tomita, K. / Numata, T.
履歴
登録2008年12月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月4日Group: Database references
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG
B: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,5057
ポリマ－143,6492
非ポリマー1,8565
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8360 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area46020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.638, 213.272, 231.737
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG / GidA / Glucose-inhibited division protein A


分子量: 71824.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 遺伝子: aq_761 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus (DE3)-RIL / 参照: UniProt: O66962
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.86 % / 解説: The file contains Friedel pairs.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 1.0M sodium/potassium phosphate, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 0.97928 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月21日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97928 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 78176 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 3.2→3.26 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.398 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SnB位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.2→19.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 46244.26 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED, The file contains Friedel pairs.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 3800 4.9 %RANDOM
Rwork0.242 ---
obs0.242 78176 98 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: -1.81175 Å2 / ksol: 0.25 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 71.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-24.26 Å20 Å20 Å2
2--0.56 Å20 Å2
3----24.83 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.47 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.1 Å1.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9593 0 121 0 9714
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.051.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.442
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.752.5
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.418 574 4.6 %
Rwork0.429 11795 -
obs--92.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1fad.paramfad.top
X-RAY DIFFRACTION2protein_rep.paramprotein_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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