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万見
- PDB-2zx1: Rhamnose-binding lectin CSL3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zx1
タイトルRhamnose-binding lectin CSL3
要素CSL3
キーワードIMMUNE SYSTEM / SUGAR BINDING PROTEIN / LECTIN / RHAMNOSE / INNATE IMMUNITY
機能・相同性
機能・相同性情報


rhamnose binding / melibiose binding / cortical granule / galactose binding / NLS-dependent protein nuclear import complex / female germ cell nucleus / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rhamnose-binding lectin domain (RBL) / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain superfamily / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / Galactose binding lectin domain / SUEL-type lectin domain profile. / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / L-rhamnose-binding lectin CSL3
類似検索 - 構成要素
生物種Oncorhynchus keta (サケ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Shirai, T. / Watababe, Y. / Lee, M. / Ogawa, T. / Muramoto, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structure of rhamnose-binding lectin CSL3: unique pseudo-tetrameric architecture of a pattern recognition protein
著者: Shirai, T. / Watanabe, Y. / Lee, M.S. / Ogawa, T. / Muramoto, K.
履歴
登録2008年12月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CSL3
B: CSL3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6608
ポリマ－43,0912
非ポリマー5706
水8,539474
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4030 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area19350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.635, 75.151, 94.428
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CSL3


分子量: 21545.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oncorhynchus keta (サケ) / 参照: UniProt: P86179*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 474 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST. THIS SEQUENCE WILL BE ...A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST. THIS SEQUENCE WILL BE DEPOSITED IN THE SEQUENCE DATABASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.16 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.9
詳細: 15% PEG8000, 50mM potassium phosphate, pH4.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAC Science DIP-2030 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年7月2日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: confocal mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. all: 33088 / Num. obs: 30143 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 33.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Mean I/σ(I) obs: 19.1 / Num. unique all: 2627 / Rsym value: 0.044 / % possible all: 80.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ZX0

2zx0


解像度: 1.9→29.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 4.627 / SU ML: 0.133 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.194 / ESU R Free: 0.177 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1527 5.1 %RANDOM
Rwork0.20307 ---
obs0.20598 28596 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.233 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.64 Å20 Å20 Å2
2---1.14 Å20 Å2
3---0.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3026 0 30 474 3530
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0213119
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5041.9624235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.7845410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.05324.225142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg8.64515559
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.3861526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2466
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022336
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1850.21320
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.22110
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.2383
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1130.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1740.236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5831.52046
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.93223181
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.50631218
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2424.51043
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 98 -
Rwork0.288 1900 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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