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- PDB-2zvo: NEMO CoZi domain in complex with diubiquitin in C2 space group -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zvo
タイトルNEMO CoZi domain in complex with diubiquitin in C2 space group
要素
  • NF-kappa-B essential modulator
  • UBC protein
キーワードTranscription/SIGNALING PROTEIN / NF-kB signaling / Ubiquitin binding / Coiled coil / Cytoplasm / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Transcription / Transcription regulation / Ubl conjugation / Zinc / Zinc-finger / Transcription-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / SUMOylation of immune response proteins / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / Regulation of TNFR1 signaling / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation ...IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / SUMOylation of immune response proteins / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / Regulation of TNFR1 signaling / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / IkappaB kinase complex / TRAF6 mediated NF-kB activation / Ovarian tumor domain proteases / PKR-mediated signaling / linear polyubiquitin binding / Activation of NF-kappaB in B cells / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / FCERI mediated NF-kB activation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Interleukin-1 signaling / Downstream TCR signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / NOD1/2 Signaling Pathway / Ub-specific processing proteases / peroxisome proliferator activated receptor binding / anoikis / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / B cell homeostasis / positive regulation of macroautophagy / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / canonical NF-kappaB signal transduction / signaling adaptor activity / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / EGFR downregulation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling
類似検索 - 分子機能
Nemo cc2-lz domain - 1d5 darpin complex / : / C2H2 type zinc-finger / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / NF-kappa-B essential modulator NEMO / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 ...Nemo cc2-lz domain - 1d5 darpin complex / : / C2H2 type zinc-finger / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / NF-kappa-B essential modulator NEMO / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NF-kappa-B essential modulator / Polyubiquitin-C / UBC protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Rahighi, S. / Ikeda, F. / Kawasaki, M. / Akutsu, M. / Suzuki, N. / Kato, R. / Kensche, T. / Uejima, T. / Bloor, S. / Komander, D. ...Rahighi, S. / Ikeda, F. / Kawasaki, M. / Akutsu, M. / Suzuki, N. / Kato, R. / Kensche, T. / Uejima, T. / Bloor, S. / Komander, D. / Randow, F. / Wakatsuki, S. / Dikic, I.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: Specific recognition of linear ubiquitin chains by NEMO is important for NF-kappaB activation
著者: Rahighi, S. / Ikeda, F. / Kawasaki, M. / Akutsu, M. / Suzuki, N. / Kato, R. / Kensche, T. / Uejima, T. / Bloor, S. / Komander, D. / Randow, F. / Wakatsuki, S. / Dikic, I.
履歴
登録2008年11月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBC protein
G: UBC protein
B: NF-kappa-B essential modulator
D: NF-kappa-B essential modulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9124
ポリマ－55,9124
非ポリマー00
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8330 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area26870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.861, 98.372, 50.616
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.96, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 UBC protein


分子量: 17279.785 Da / 分子数: 2 / 断片: Ubiquitin / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DL41 / 参照: UniProt: Q96C32, UniProt: P0CG48*PLUS
#2: タンパク質 NF-kappa-B essential modulator / NEMO / NF-kappa-B essential modifier / Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit gamma / ...NEMO / NF-kappa-B essential modifier / Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit gamma / IkB kinase subunit gamma / I-kappa-B kinase gamma / IKK-gamma / IKKG / IkB kinase-associated protein 1 / IKKAP1 / mFIP-3


分子量: 10676.148 Da / 分子数: 2 / 断片: CC2-LZ, CoZi domain / Mutation: E282A, K285A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pGEX4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O88522
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.84 % / Mosaicity: 0.727 °
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月17日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 15653 / % possible obs: 88.9 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Χ2: 1.522 / Net I/σ(I): 6.462
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.7-2.81.60.2369310.73553
2.8-2.911.80.22711740.98367.5
2.91-3.0420.22214111.16480.1
3.04-3.22.30.24316021.00391
3.2-3.42.80.23817161.12398.6
3.4-3.663.20.27917402.7299.3
3.66-4.033.40.24517452.82499.8
4.03-4.623.50.1517671.06499.9
4.62-5.813.40.12517711.01599.9
5.81-503.50.09717961.07899.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
精密化解像度: 2.9→49.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 18.759 / SU ML: 0.355 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.488 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27699 646 5.1 %RANDOM
Rwork0.2374 ---
obs0.23956 11951 89.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 104.41 Å2 / Biso mean: 49.856 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.48 Å20 Å2-2.57 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3---1.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→49.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3795 0 0 174 3969
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223833
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2821.9925149
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2735467
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.78826.296189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.64915800
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.1491521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1580.2596
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022801
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2450.21931
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.22610
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.2170
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.270.282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0930.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5521.52417
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.95823800
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1231530
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8274.51349
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.899→2.974 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.498 29 -
Rwork0.298 760 -
all-789 -
obs--74.57 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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