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万見
- PDB-2zne: Crystal structure of Zn2+-bound form of des3-23ALG-2 complexed wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zne
タイトルCrystal structure of Zn2+-bound form of des3-23ALG-2 complexed with Alix ABS peptide
要素
  • 16-meric peptide from Programmed cell death 6-interacting protein
  • Programmed cell death protein 6
キーワードAPOPTOSIS / PENTA-EF-HAND PROTEIN / CALCIUM BINDING PROTEIN / Endoplasmic reticulum / Membrane / Nucleus / Polymorphism / Cytoplasm / Host-virus interaction / Protein transport / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / positive regulation of protein monoubiquitination / neural crest formation / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly ...proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / positive regulation of protein monoubiquitination / neural crest formation / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of membrane permeability / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / neural crest cell development / COPII vesicle coating / COPII vesicle coat / regulation of centrosome duplication / bicellular tight junction assembly / positive regulation of exosomal secretion / midbody abscission / actomyosin / multivesicular body assembly / Flemming body / negative regulation of TOR signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / viral budding via host ESCRT complex / endoplasmic reticulum exit site / mitotic cytokinesis / Uptake and function of anthrax toxins / immunological synapse / bicellular tight junction / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of endothelial cell migration / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Budding and maturation of HIV virion / macroautophagy / intracellular protein transport / apoptotic signaling pathway / Regulation of necroptotic cell death / response to calcium ion / protein homooligomerization / positive regulation of angiogenesis / calcium-dependent protein binding / melanosome / protein transport / extracellular vesicle / cellular response to heat / cytoplasmic vesicle / angiogenesis / protein-macromolecule adaptor activity / protein dimerization activity / endosome / positive regulation of apoptotic process / protein heterodimerization activity / focal adhesion / apoptotic process / calcium ion binding / centrosome / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / EF hand / EF-hand ...: / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / EF hand / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Programmed cell death protein 6 / Programmed cell death 6-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Suzuki, H. / Kawasaki, M. / Inuzuka, T. / Kakiuchi, T. / Shibata, H. / Wakatsuki, S. / Maki, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structural Basis for Ca(2+)-Dependent Formation of ALG-2/Alix Peptide Complex: Ca(2+)/EF3-Driven Arginine Switch Mechanism
著者: Suzuki, H. / Kawasaki, M. / Inuzuka, T. / Okumura, M. / Kakiuchi, T. / Shibata, H. / Wakatsuki, S. / Maki, M.
履歴
登録2008年4月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Programmed cell death protein 6
B: Programmed cell death protein 6
C: 16-meric peptide from Programmed cell death 6-interacting protein
D: 16-meric peptide from Programmed cell death 6-interacting protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,86714
ポリマ－43,2984
非ポリマー56910
水1,22568
1
A: Programmed cell death protein 6
C: 16-meric peptide from Programmed cell death 6-interacting protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9347
ポリマ－21,6492
非ポリマー2855
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2060 Å2
ΔGint-170 kcal/mol
Surface area10730 Å2
手法PISA
2
B: Programmed cell death protein 6
D: 16-meric peptide from Programmed cell death 6-interacting protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9347
ポリマ－21,6492
非ポリマー2855
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1690 Å2
ΔGint-144 kcal/mol
Surface area11050 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6690 Å2
ΔGint-342 kcal/mol
Surface area18830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.449, 88.509, 211.556
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Programmed cell death protein 6 / Apoptosis-linked gene 2 protein / Probable calcium-binding protein ALG-2


分子量: 19877.145 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 2-191 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDCD6, ALG2 / プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: O75340
#2: タンパク質・ペプチド 16-meric peptide from Programmed cell death 6-interacting protein / PDCD6-interacting protein / ALG-2-interacting protein 1 / Hp95


分子量: 1771.879 Da / 分子数: 2 / 断片: ALG-2 binding site, residues 799-814 / Mutation: C15S / 由来タイプ: 合成
詳細: chemical synthesis; This sequence occurs naturally in humans.
参照: UniProt: Q8WUM4
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 10% 2-propanol, 0.1M Cacodylate, 0.2M zinc acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 23278 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.253 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 2099 / % possible all: 91.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HQV

1hqv


解像度: 2.2→33.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 6.862 / SU ML: 0.175 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.29 / ESU R Free: 0.233 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27388 1163 5.1 %RANDOM
Rwork0.2228 ---
obs0.22547 21603 97.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.722 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20 Å20 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3----0.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→33.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3002 0 10 68 3080
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223086
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4371.9214179
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg11.8915359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.05523.693176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.19115499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.4711526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2426
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022446
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.21506
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.22159
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1670.2152
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0950.217
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2420.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2230.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8621.51798
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.63522914
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.12231354
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.514.51265
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.198→2.255 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 71 -
Rwork0.26 1462 -
obs--90.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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