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- PDB-2zmd: Crystal structure of human Mps1 catalytic domain T686A mutant in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zmd
タイトルCrystal structure of human Mps1 catalytic domain T686A mutant in complex with SP600125 inhibitor
要素Dual specificity protein kinase TTK
キーワードTRANSFERASE / kinase / Mps1 / SP600125 / T686A / ATP-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of SMAD protein signal transduction ...protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of SMAD protein signal transduction / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization / chromosome segregation / kinetochore / spindle / protein tyrosine kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,6-DIHYDROANTHRA/1,9-CD/PYRAZOL-6-ONE / Chem-7PE / Dual specificity protein kinase TTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Chu, M.L.H. / Chavas, L.M.G. / Douglas, K.T. / Eyers, P.A. / Tabernero, L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of the catalytic domain of the mitotic checkpoint kinase Mps1 in complex with SP600125.
著者: Chu, M.L. / Chavas, L.M. / Douglas, K.T. / Eyers, P.A. / Tabernero, L.
履歴
登録2008年4月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8493
ポリマ－44,3181
非ポリマー5312
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子

A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,6986
ポリマ－88,6372
非ポリマー1,0614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
Buried area6060 Å2
ΔGint-22.7 kcal/mol
Surface area24360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.600, 105.170, 111.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein kinase TTK / Monopolar Spindle 1 / Phosphotyrosine picked threonine-protein kinase / PYT


分子量: 44318.363 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 510-857, Catalytic domain / 変異: T686A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTK, MPS1L1 / プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P33981, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-537 / 2,6-DIHYDROANTHRA/1,9-CD/PYRAZOL-6-ONE / SP-600125


分子量: 220.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H8N2O / コメント: 阻害剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-7PE / 2-(2-(2-(2-(2-(2-ETHOXYETHOXY)ETHOXY)ETHOXY)ETHOXY)ETHOXY)ETHANOL / POLYETHYLENE GLYCOL FRAGMENT / 3,6,9,12,15,18-ヘキサオキサイコサン-1-オ-ル


分子量: 310.384 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H30O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.55 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG300, HEPES, pH6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 94 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年9月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.88→59.76 Å / Num. obs: 9729 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 84.702 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.88→3.04 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.798 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 1397 / Rsym value: 0.535 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ZMC

2zmc


解像度: 2.88→40.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 17.078 / SU ML: 0.307 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.253 / ESU R Free: 0.37 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2605 468 4.8 %RANDOM
Rwork0.22122 ---
obs0.22314 9261 99.61 %-
all-9729 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.441 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.78 Å20 Å20 Å2
2--0.73 Å20 Å2
3---3.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.88→40.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2111 0 33 26 2170
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0222191
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021503
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0231.9792956
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78633698
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5375256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.77825.6100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.00315410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.639156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2320
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022342
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02396
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.2458
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1650.21589
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.21071
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.21107
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1220.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.20.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1830.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1310.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3321.51715
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.031.5516
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.37322106
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.35431128
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.5374.5850
LS精密化 シェル解像度: 2.88→2.955 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 33 -
Rwork0.318 675 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -44.4735 Å / Origin y: -23.2215 Å / Origin z: -13.8241 Å
111213212223313233
T-0.0296 Å2-0.0781 Å2-0.0135 Å2--0.1073 Å20.038 Å2---0.0559 Å2
L1.5702 °20.3517 °22.7308 °2-0.2012 °21.1315 °2--6.9565 °2
S-0.4133 Å °-0.2052 Å °0.6208 Å °0.094 Å °-0.2434 Å °-0.3869 Å °0.0729 Å °-0.4919 Å °0.6567 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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