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万見
- PDB-2zl6: Atomic resolution structural characterization of recognition of h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zl6
タイトルAtomic resolution structural characterization of recognition of histo-blood group antigens by Norwalk virus
要素58 kd capsid protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Norovirus / Norwalk virus / HBGA / histo-blood group antigen / carbohydrate / VP1 / P-domain
機能・相同性
機能・相同性情報


T=3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit ...Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Capsid protein VP1
類似検索 - 構成要素
生物種Norwalk virus (ノロウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.43 Å
データ登録者Choi, J.M. / Huston, A.M. / Estes, M.K. / Prasad, B.V.V.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Atomic resolution structural characterization of recognition of histo-blood group antigens by Norwalk virus
著者: Choi, J.M. / Hutson, A.M. / Estes, M.K. / Prasad, B.V.V.
履歴
登録2008年4月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 58 kd capsid protein
B: 58 kd capsid protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,0206
ポリマ－63,0592
非ポリマー9614
水14,826823
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4510 Å2
ΔGint-0.2 kcal/mol
Surface area21960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.512, 83.512, 162.929
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-835-

HOH

21B-888-

HOH

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要素

#1: タンパク質 58 kd capsid protein


分子量: 31529.301 Da / 分子数: 2 / 断片: P-domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Norwalk virus (ノロウイルス) / 株: G.I / 遺伝子: ORF2 / プラスミド: pHisMal-C2ET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q83884
#2: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-2)-beta-D-galactopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-L-fucopyranose-(1-2)-beta-D-galactopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 853.771 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-2DGalpb1-3DGlcpNAcb1-3DGalpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,5,4/[a2122h-1b_1-5][a2112h-1b_1-5][a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2-3-2-4/a4-b1_b3-c1_c3-d1_d2-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{[(3+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][b-D-Galp]{[(2+1)][a-L-Fucp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 823 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.8
詳細: 0.1M Citric Acid(pH 3.8), 0.2M Ammonium Nitrate, 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月5日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.43→41.73 Å / Num. all: 121668 / Num. obs: 121303 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.38 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 1.43→1.48 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.532 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-3000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ihm

1ihm


解像度: 1.43→40.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 1.075 / SU ML: 0.042 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.064 / ESU R Free: 0.064 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20048 5880 5 %RANDOM
Rwork0.17915 ---
obs0.18023 110616 95.51 %-
all-115816 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.633 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.44 Å20.22 Å20 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3----0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.43→40.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4321 0 64 823 5208
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0224561
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3911.9786275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4855584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.14624.556180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.89115623
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.4231512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2705
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023547
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.22225
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.23194
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.2632
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1640.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1720.255
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8131.52932
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.38524711
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.83131813
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.564.51557
LS精密化 シェル解像度: 1.43→1.467 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 298 -
Rwork0.261 5310 -
obs--62.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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