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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2ziv | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the Mus81-Eme1 complex | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE / Helix-hairpin-Helix / Alternative splicing / DNA damage / DNA recombination / DNA repair / Endonuclease / Magnesium / Metal-binding / Nuclease / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / 3'-flap endonuclease activity / response to intra-S DNA damage checkpoint signaling / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / Holliday junction resolvase complex / endodeoxyribonuclease complex / crossover junction DNA endonuclease activity / resolution of meiotic recombination intermediates / double-strand break repair via break-induced replication / DNA catabolic process ...Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / 3'-flap endonuclease activity / response to intra-S DNA damage checkpoint signaling / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / Holliday junction resolvase complex / endodeoxyribonuclease complex / crossover junction DNA endonuclease activity / resolution of meiotic recombination intermediates / double-strand break repair via break-induced replication / DNA catabolic process / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / replication fork processing / nuclear replication fork / heterochromatin / Fanconi Anemia Pathway / double-strand break repair / nucleolus / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Danio rerio (ゼブラフィッシュ) Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.7 Å | ||||||
データ登録者 | Chang, J.H. / Kim, J.J. / Choi, J.M. / Lee, J.H. / Cho, Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2008 タイトル: Crystal structure of the Mus81-Eme1 complex 著者: Chang, J.H. / Kim, J.J. / Choi, J.M. / Lee, J.H. / Cho, Y. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2ziv.cif.gz | 124.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2ziv.ent.gz | 95.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2ziv.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2ziv_validation.pdf.gz | 444 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2ziv_full_validation.pdf.gz | 471.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2ziv_validation.xml.gz | 25 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2ziv_validation.cif.gz | 33.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zi/2ziv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zi/2ziv | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35005.320 Da / 分子数: 1 断片: Nuclease domain and C-terminal domain, UNP residues 303-612 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ) 遺伝子: mus81 / プラスミド: pCDF duet / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6GML8, UniProt: Q7SXA9*PLUS |
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#2: タンパク質 | 分子量: 39321.660 Da / 分子数: 1 断片: Nuclease-like domain and C-terminal domain, UNP residues 246-570 Mutation: substitutional mutation (368-404) to danio rerio(345-390) 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ) 属: Homo, Danio / 生物種: , / 株: , / 遺伝子: EME1 / プラスミド: pET duet / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: Q96AY2, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | RESIDUES (368-403) OF ENTITY 2 WERE SUBSTITUTED TO DANIO RERIO'S(345-390)(ACCESSION: XP_683546; ...RESIDUES (368-403) OF ENTITY 2 WERE SUBSTITUTE |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.27 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 詳細: 0.1M Na-Acetate, 2.4M ammonium chloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, pH 5.0, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 27092 / Num. obs: 26740 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 44.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 36.6 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.71 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.274 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 2563 / Rsym value: 0.283 / % possible all: 98.5 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.7→45.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 62879.92 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.4424 Å2 / ksol: 0.334105 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 58.8 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.7→45.5 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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