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万見
- PDB-2zfx: Crystal structure of the rat vitamin D receptor ligand binding do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zfx
タイトルCrystal structure of the rat vitamin D receptor ligand binding domain complexed with YR301 and a synthetic peptide containing the NR2 box of DRIP 205
要素
  • DRIP 205 NR2 box peptide
  • Vitamin D3 receptor
キーワードTRANSCRIPTION / hormone/growth factor receptor / DNA-binding / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Transcription regulation / Zinc / Zinc-finger / Activator / Alternative splicing / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of bone trabecula formation / positive regulation of parathyroid hormone secretion / mammary gland branching involved in pregnancy / Vitamin D (calciferol) metabolism / retinal pigment epithelium development / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / androgen biosynthetic process / regulation of RNA biosynthetic process / SUMOylation of intracellular receptors / Nuclear Receptor transcription pathway ...negative regulation of bone trabecula formation / positive regulation of parathyroid hormone secretion / mammary gland branching involved in pregnancy / Vitamin D (calciferol) metabolism / retinal pigment epithelium development / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / androgen biosynthetic process / regulation of RNA biosynthetic process / SUMOylation of intracellular receptors / Nuclear Receptor transcription pathway / thyroid hormone receptor signaling pathway / response to bile acid / dense fibrillar component / core mediator complex / cellular response to vitamin D / lens development in camera-type eye / calcitriol binding / lithocholic acid binding / nuclear receptor-mediated bile acid signaling pathway / bile acid nuclear receptor activity / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / vitamin D binding / intestinal absorption / negative regulation of ossification / megakaryocyte development / negative regulation of keratinocyte proliferation / Generic Transcription Pathway / mediator complex / nuclear retinoic acid receptor binding / cellular response to thyroid hormone stimulus / vitamin D receptor signaling pathway / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / phosphate ion transmembrane transport / nuclear vitamin D receptor binding / peroxisome proliferator activated receptor binding / nuclear thyroid hormone receptor binding / negative regulation of neuron differentiation / cellular response to steroid hormone stimulus / histone acetyltransferase binding / LBD domain binding / decidualization / RSV-host interactions / regulation of calcium ion transport / erythrocyte development / response to aldosterone / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / skeletal system development / positive regulation of keratinocyte differentiation / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / general transcription initiation factor binding / lactation / fat cell differentiation / nuclear retinoid X receptor binding / retinoic acid receptor signaling pathway / cell morphogenesis / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / intracellular receptor signaling pathway / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / ubiquitin ligase complex / animal organ morphogenesis / heterochromatin / positive regulation of erythrocyte differentiation / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / keratinocyte differentiation / RORA,B,C and NR1D1 (REV-ERBA) regulate gene expression / Expression of BMAL (ARNTL), CLOCK, and NPAS2 / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / T-tubule / apoptotic signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / nuclear receptor binding / nuclear estrogen receptor binding / Heme signaling / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / promoter-specific chromatin binding / chromatin DNA binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / euchromatin / response to calcium ion / Nuclear Receptor transcription pathway / protein-DNA complex / mRNA transcription by RNA polymerase II / caveola / nuclear receptor activity / intracellular calcium ion homeostasis / cellular response to amyloid-beta / transcription coregulator activity / heart development / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / calcium ion transport / transcription coactivator binding / angiogenesis / transcription corepressor activity / response to estradiol / ubiquitin protein ligase activity / cell differentiation
類似検索 - 分子機能
: / Mediator complex, subunit Med1 / Mediator of RNA polymerase II transcription subunit 1 / Vitamin D receptor / VDR, DNA-binding domain / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. ...: / Mediator complex, subunit Med1 / Mediator of RNA polymerase II transcription subunit 1 / Vitamin D receptor / VDR, DNA-binding domain / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-YR3 / Vitamin D3 receptor / Mediator of RNA polymerase II transcription subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Kakuda, S. / Takimoto-Kamimura, M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2008
タイトル: Structure of the ligand-binding domain of rat VDR in complex with the nonsecosteroidal vitamin D3 analogue YR301
著者: Kakuda, S. / Okada, K. / Eguchi, H. / Takenouchi, K. / Hakamata, W. / Kurihara, M. / Takimoto-Kamimura, M.
履歴
登録2008年1月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月16日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32017年8月23日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / reflns
Item: _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _reflns.d_resolution_low
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vitamin D3 receptor
C: DRIP 205 NR2 box peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0853
ポリマ－31,6262
非ポリマー4591
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.188, 136.344, 47.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Vitamin D3 receptor / VDR / 1 / 25-dihydroxyvitamin D3 receptor / Nuclear receptor subfamily 1 group I member 1


分子量: 30055.498 Da / 分子数: 1 / 断片: ligand binding domain / 変異: DEL(165-211) mutant / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13053
#2: タンパク質・ペプチド DRIP 205 NR2 box peptide / Peroxisome proliferator-activated receptor-binding protein / Vitamin D receptor-interacting protein ...Peroxisome proliferator-activated receptor-binding protein / Vitamin D receptor-interacting protein complex component DRIP205 / Mediator of RNA polymerase II transcription subunit 1


分子量: 1570.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: Q15648
#3: 化合物 ChemComp-YR3 / (2S)-3-{4-[1-ethyl-1-(4-{[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethylbutyl]oxy}-3-methylphenyl)propyl]-2-methylphenoxy}propane-1,2-diol / (2S)-3-[4-(3-{4-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethylbutoxy]-3-methylphenyl}pentan-3-yl)-2-methylphenoxy]propane-1,2-diol


分子量: 458.630 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H42O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CHAIN A IS DELETION MUTANT. REISDUES 165-211 WERE DELETED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.39 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→50 Å / Num. obs: 19379

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0019 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.99→38.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 3.687 / SU ML: 0.109 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.185 / ESU R Free: 0.173 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25764 1044 5.1 %RANDOM
Rwork0.20573 ---
obs0.20843 19379 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.172 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→38.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2007 0 66 60 2133
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222117
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.592.0162870
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.45251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.58124.61591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.08715379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9591511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2323
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021553
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.21076
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.21497
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2040.299
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3710.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3080.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2681.51318
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8422054
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9233924
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2824.5816
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.989→2.041 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 86 -
Rwork0.192 1405 -
obs--99.87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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