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- PDB-2zbz: Crystal structure of vitamin D hydroxylase cytochrome P450 105A1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zbz
タイトルCrystal structure of vitamin D hydroxylase cytochrome P450 105A1 (R84A mutant) in complex with 1,25-dihydroxyvitamin D3
要素Cytochrome P450-SU1
キーワードOXIDOREDUCTASE / P450 / BETA PRISM / Heme / Iron / Metal-binding / Monooxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin D 1,25-hydroxylase / vitamin D3 metabolic process / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / iron ion binding / heme binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytochrome P450, B-class / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-VDX / Vitamin D3 dihydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces griseolus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Sugimoto, H. / Shinkyo, R. / Hayashi, K. / Yoneda, S. / Yamada, M. / Kamakura, M. / Ikushiro, S. / Shiro, Y. / Sakaki, T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure of CYP105A1 (P450SU-1) in Complex with 1alpha,25-Dihydroxyvitamin D3
著者: Sugimoto, H. / Shinkyo, R. / Hayashi, K. / Yoneda, S. / Yamada, M. / Kamakura, M. / Ikushiro, S. / Shiro, Y. / Sakaki, T.
履歴
登録2007年10月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome P450-SU1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0253
ポリマ－44,9921
非ポリマー1,0332
水5,747319
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.152, 53.671, 138.881
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cytochrome P450-SU1 / P450-CVA1 / CYP105A1


分子量: 44991.742 Da / 分子数: 1 / 変異: R84A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces griseolus (バクテリア)
株: ATCC 11796 / 遺伝子: CYP105A1 / プラスミド: pKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P18326, unspecific monooxygenase
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-VDX / 5-{2-[1-(5-HYDROXY-1,5-DIMETHYL-HEXYL)-7A-METHYL-OCTAHYDRO-INDEN-4-YLIDENE]-ETHYLIDENE}-4-METHYLENE-CYCLOHEXANE-1,3-DIOL / 1,25 DIHYDROXY VITAMIN D3


分子量: 416.636 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H44O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 319 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THERE IS A CONFLICT BETWEEN THE SEQUENCES GIVEN IN THE DEPOSITION AND THE DATABASE. ACCORDING TO ...THERE IS A CONFLICT BETWEEN THE SEQUENCES GIVEN IN THE DEPOSITION AND THE DATABASE. ACCORDING TO THE DEPOSITOR, THE 308TH RESIDUE IS GLN AND IT OCCURS NATURALLY AS VARIANT IN STREPTOMYCES GRISEOLUS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.09 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 26% PEG MME 2000, 0.1M BIS-TRIS, 0.2M sodium chloride, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月11日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 32117 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 26.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 6.9 % / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / Rsym value: 0.316 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
BSSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.2.0019位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ZBY

2zby


解像度: 1.9→19.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 3.388 / SU ML: 0.102 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.176 / ESU R Free: 0.158 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24196 1614 5 %RANDOM
Rwork0.19802 ---
obs0.20017 30443 99.77 %-
all-30443 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.704 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.2 Å20 Å20 Å2
2---0.57 Å20 Å2
3----0.63 Å2
Refine analyze
ObsFree
Luzzati coordinate error0.227 Å-
Luzzati sigma a0.085 Å0.118 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3090 0 73 319 3482
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0223233
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0992.0254428
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8375403
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.83223.566143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.98215501
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7851529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2509
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022479
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1840.21587
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.22256
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0990.2282
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2050.268
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1050.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.441.52080
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.76723254
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.97831283
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.5754.51172
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 108 -
Rwork0.227 2185 -
obs--98.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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