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- PDB-2z87: Crystal structure of chondroitin polymerase from Escherichia coli... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z87
タイトルCrystal structure of chondroitin polymerase from Escherichia coli strain K4 (K4CP) complexed with UDP-GalNAc and UDP
要素Chondroitin synthase
キーワードTRANSFERASE / GT-A (glycosyltransferase A) fold
機能・相同性
機能・相同性情報


glucuronosyl-N-acetylgalactosaminyl-proteoglycan 4-beta-N-acetylgalactosaminyltransferase / N-acetylgalactosaminyl-proteoglycan 3-beta-glucuronosyltransferase / glucuronosyl-N-acetylgalactosaminyl-proteoglycan 4-beta-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / N-acetylgalactosaminyl-proteoglycan 3-beta-glucuronosyltransferase activity / extracellular polysaccharide biosynthetic process / single-species biofilm formation / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Galactosyltransferase, C-terminal / N-terminal domain of galactosyltransferase / Glycosyltransferase 2-like / Glycosyl transferase family 2 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGALACTOSAMINE / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Chondroitin synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3 Å
データ登録者Osawa, T. / Sugiura, N. / Shimada, H. / Hirooka, R. / Tsuji, A. / Kimura, M. / Kimata, K. / Kakuta, Y.
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of chondroitin polymerase from Escherichia coli K4.
著者: Osawa, T. / Sugiura, N. / Shimada, H. / Hirooka, R. / Tsuji, A. / Shirakawa, T. / Fukuyama, K. / Kimura, M. / Kimata, K. / Kakuta, Y.
履歴
登録2007年9月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月17日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年3月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chondroitin synthase
B: Chondroitin synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,48910
ポリマ－144,2462
非ポリマー2,2438
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Chondroitin synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,2445
ポリマ－72,1231
非ポリマー1,1214
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Chondroitin synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,2445
ポリマ－72,1231
非ポリマー1,1214
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.371, 109.285, 85.575
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Chondroitin synthase / CS / Chondroitin polymerase


分子量: 72122.961 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 59-682 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K4 / 遺伝子: kfoC / プラスミド: PGEX-4T3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)codonplusRIL
参照: UniProt: Q8L0V4, glucuronosyl-N-acetylgalactosaminyl-proteoglycan 4-beta-N-acetylgalactosaminyltransferase, N-acetylgalactosaminyl-proteoglycan 3-beta-glucuronosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-UD2 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGALACTOSAMINE / (2R,3R,4R,5R,6R)-3-(acetylamino)-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2H-pyran-2-yl [(2R,3S,4R,5R)-5-(2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate / UDP-GalNAc


分子量: 607.354 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O17P2
#3: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#4: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.63 %
結晶化温度: 277.4 K / 手法: バッチ法 / pH: 8
詳細: 5mM MnCl2, 10mM UDP, 20mM DTT, 84mM IPTG, 15% PEG 3350, 200mM NaCl, 40mM UDP-GalNAc , pH 8.0, Batch, temperature 277.4K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 29657 / Num. obs: 29657 / % possible obs: 86.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.393 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 3044 / Rsym value: 0.329 / % possible all: 80.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SnB位相決定
精密化解像度: 3→19.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 34949.7 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 1375 5 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 27587 93.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 21.0412 Å2 / ksol: 0.285789 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.3 Å20 Å28.68 Å2
2--13.42 Å20 Å2
3----19.72 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.65 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9710 0 132 141 9983
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.67
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.39 195 5.2 %
Rwork0.309 3520 -
obs-1950 75.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1udp_ud2_paramudp_ud2_top
X-RAY DIFFRACTION2protein_rep.paramprotein_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.paramwater_rep.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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