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- PDB-2z5s: Molecular basis for the inhibition of p53 by Mdmx -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z5s
タイトルMolecular basis for the inhibition of p53 by Mdmx
要素
  • Cellular tumor antigen p53
  • Mdm4 protein
キーワードCELL CYCLE / MDMX / MDM4 / p53 / Acetylation / Activator / Anti-oncogene / Apoptosis / Cytoplasm / Disease mutation / DNA-binding / Endoplasmic reticulum / Nucleus / Phosphorylation / Polymorphism / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


Oxidative Stress Induced Senescence / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Degradation / Stabilization of p53 / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 ...Oxidative Stress Induced Senescence / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Degradation / Stabilization of p53 / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / positive regulation of programmed necrotic cell death / mRNA transcription / bone marrow development / circadian behavior / histone deacetylase regulator activity / germ cell nucleus / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / negative regulation of glial cell proliferation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / negative regulation of neuroblast proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / negative regulation of DNA replication / ER overload response / B cell lineage commitment / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / thymocyte apoptotic process / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / cardiac septum morphogenesis / positive regulation of execution phase of apoptosis / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Zygotic genome activation (ZGA) / necroptotic process / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / rRNA transcription / mitophagy / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / general transcription initiation factor binding / Transcriptional Regulation by VENTX / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to X-ray / replicative senescence / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / neuroblast proliferation / cellular response to UV-C / : / hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / chromosome organization / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / T cell proliferation involved in immune response / glial cell proliferation / embryonic organ development / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Pyroptosis / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / hematopoietic progenitor cell differentiation / cellular response to glucose starvation / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / cellular response to actinomycin D / somitogenesis / type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of stem cell proliferation / core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of fibroblast proliferation / gastrulation / MDM2/MDM4 family protein binding / cardiac muscle cell apoptotic process / transcription initiation-coupled chromatin remodeling
類似検索 - 分子機能
MDM4 / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 ...MDM4 / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / p53-like transcription factor, DNA-binding / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / Protein Mdm4 / Protein Mdm4
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Popowicz, G.M. / Czarna, A. / Rothweiler, U. / Szwagierczak, A. / Holak, T.A.
引用ジャーナル: Cell Cycle / 年: 2007
タイトル: Molecular basis for the inhibition of p53 by Mdmx.
著者: Popowicz, G.M. / Czarna, A. / Rothweiler, U. / Szwagierczak, A. / Krajewski, M. / Weber, L. / Holak, T.A.
履歴
登録2007年7月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
M: Mdm4 protein
P: Cellular tumor antigen p53
N: Mdm4 protein
Q: Cellular tumor antigen p53
O: Mdm4 protein
R: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4096
ポリマ－52,4096
非ポリマー00
水2,648147
1
M: Mdm4 protein
P: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4702
ポリマ－17,4702
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area910 Å2
手法PISA
2
N: Mdm4 protein
Q: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4702
ポリマ－17,4702
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
手法PISA
3
O: Mdm4 protein
R: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4702
ポリマ－17,4702
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.520, 30.440, 100.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Mdm4 protein / Zebrafish MDMX


分子量: 15661.614 Da / 分子数: 3 / 断片: SWIB domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: mdm4 / プラスミド: pET-46 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: Q4V944, UniProt: Q7ZUW7*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Cellular tumor antigen p53 / Tumor suppressor p53 / Phosphoprotein p53 / Antigen NY-CO-13


分子量: 1807.973 Da / 分子数: 3 / 断片: TRANSACTIVATION DOMAIN / 由来タイプ: 合成 / 詳細: RP HPLC purified / 参照: UniProt: P04637
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.58 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% PEG 300, 0.1M MES pH6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 280K

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月18日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 23521 / Num. obs: 21546 / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.135
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 82

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1T4F

1t4f


解像度: 2.3→19.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.888 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.808 / SU B: 8.52 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / ESU R: 0.283 / ESU R Free: 0.254 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3102 1121 5.1 %RANDOM
Rwork0.24743 ---
obs0.25065 20724 99.74 %-
all-21546 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.253 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.41 Å20 Å2-0.01 Å2
2---0.23 Å20 Å2
3---0.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2377 0 0 147 2524
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222436
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4261.9773296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.7615289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.47524.717106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.60815442
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg31.971158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2375
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021785
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.21166
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.21630
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.2121
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2040.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2320.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6011.51516
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04722395
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.35431028
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1924.5901
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 77 -
Rwork0.269 1498 -
obs--99.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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