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- PDB-2z5n: Complex of Transportin 1 with hnRNP D NLS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z5n
タイトルComplex of Transportin 1 with hnRNP D NLS
要素
  • Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein D0
  • Transportin-1
キーワードTRANSPORT PROTEIN/RNA BINDING PROTEIN / nuclear transport / importin / exportin / karyopherin / nucleocytoplasmic / hnRNP / NLS / NES / TRANSPORT PROTEIN-RNA BINDING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


hepatocyte dedifferentiation / cellular response to putrescine / circadian regulation of translation / response to rapamycin / : / mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / response to sodium phosphate ...hepatocyte dedifferentiation / cellular response to putrescine / circadian regulation of translation / response to rapamycin / : / mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / response to sodium phosphate / Intraflagellar transport / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / positive regulation of cytoplasmic translation / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / RNA catabolic process / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / regulation of telomere maintenance / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / telomeric DNA binding / positive regulation of telomere capping / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / cellular response to nitric oxide / response to electrical stimulus / RNA processing / mRNA Splicing - Major Pathway / cerebellum development / liver development / positive regulation of translation / cellular response to estradiol stimulus / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / cellular response to amino acid stimulus / mRNA transcription by RNA polymerase II / regulation of circadian rhythm / cilium / histone deacetylase binding / small GTPase binding / response to calcium ion / protein import into nucleus / regulation of gene expression / postsynaptic density / ribonucleoprotein complex / negative regulation of gene expression / glutamatergic synapse / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CARG-binding factor, N-terminal / CBFNT (NUC161) domain / Importin beta family / HEAT-like repeat / HEAT repeat / HEAT repeat / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain ...CARG-binding factor, N-terminal / CBFNT (NUC161) domain / Importin beta family / HEAT-like repeat / HEAT repeat / HEAT repeat / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein D0 / Transportin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Imasaki, T. / Shimizu, T. / Hashimoto, H. / Hidaka, Y. / Kose, S. / Imamoto, N. / Yamada, M. / Sato, M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007
タイトル: Structural basis for substrate recognition and dissociation by human transportin 1
著者: Imasaki, T. / Shimizu, T. / Hashimoto, H. / Hidaka, Y. / Kose, S. / Imamoto, N. / Yamada, M. / Sato, M.
履歴
登録2007年7月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transportin-1
B: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein D0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,1752
ポリマ－104,1752
非ポリマー00
水00
1
A: Transportin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,4081
ポリマ－101,4081
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein D0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,7671
ポリマ－2,7671
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.683, 118.954, 151.208
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Transportin-1 / Importin beta-2 / Karyopherin beta-2 / M9 region interaction protein / MIP


分子量: 101408.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX6P3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q92973
#2: タンパク質・ペプチド Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein D0 / hnRNP D0 / AU-rich element RNA-binding protein 1 / hnRNP D NLS


分子量: 2766.960 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-terminal domain, UNP residues 332-355 / 由来タイプ: 合成
詳細: Chemical synthesis. This sequence occurs naturally in humans.
参照: UniProt: Q14103

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 0.1M Tris-HCl pH 8.8, 16-20%(w/v) PEG 8000, 0.1M KCl, 0.1M NaH2PO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 19679 / Num. obs: 18626 / % possible obs: 91.9 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Rmerge(I) obs: 0.541 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 56.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2Z5O

2z5o


解像度: 3.2→45.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 67.841 / SU ML: 0.478 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.599 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29525 1017 5.2 %RANDOM
Rwork0.23187 ---
obs0.23493 18626 91.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 124.718 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.3 Å20 Å20 Å2
2---3.05 Å20 Å2
3---6.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→45.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6817 0 0 0 6817
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0226963
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1211.9769455
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0625852
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.725.111315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.164151249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.5721533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.21081
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.025209
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2410.23962
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.24917
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1290.2266
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1560.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2661.54389
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.48726972
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.51832871
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.9214.52483
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.199→3.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.452 22 -
Rwork0.346 765 -
obs--51.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.9917-0.912-2.02410.1230.17462.5512-0.4536-0.5281-0.0760.51870.1188-0.8606-1.60520.07170.33480.6672-0.2635-0.12040.0741-0.09280.359634.145520.468263.6151
25.24160.5236-1.30782.04261.156.90230.4481-0.09270.6540.5255-0.5227-0.1632-1.99660.92510.0746-0.0378-0.3321-0.1125-0.14220.10070.349741.574913.532852.8064
35.71171.31442.42631.8353-0.2472.3740.18040.1536-0.2611-0.1945-0.3049-0.49070.03530.56860.1245-0.49180.18750.232-0.22350.38650.034438.2736-7.499832.2695
43.6304-1.38370.9345.88-2.09612.96440.0753-0.3905-0.6324-0.30040.06280.35760.3231-0.2506-0.1381-0.7233-0.00060.0591-0.57990.0858-0.66810.4543-1.498721.5405
51.9763-0.6002-0.91971.40961.85796.3126-0.18960.1513-0.2833-0.15320.2734-0.3852-0.25810.5793-0.0838-0.3664-0.13640.1417-0.5653-0.0235-0.428512.263517.3043-4.1276
63.11091.69711.46556.9711-7.57112.2804-0.08740.29780.6497-0.1569-0.1951-0.662-0.8626-0.06740.2825-0.25450.25090.3699-0.36370.1518-0.25839.05375.45917.5488
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA5 - 575 - 57
2X-RAY DIFFRACTION2AA58 - 12558 - 125
3X-RAY DIFFRACTION3AA126 - 319126 - 319
4X-RAY DIFFRACTION4AA366 - 603366 - 603
5X-RAY DIFFRACTION5AA604 - 890604 - 890
6X-RAY DIFFRACTION6BB341 - 35510 - 24

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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