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- PDB-2z5h: Crystal structure of the head-to-tail junction of tropomyosin com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z5h
タイトルCrystal structure of the head-to-tail junction of tropomyosin complexed with a fragment of TnT
要素
  • General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain
  • Tropomyosin alpha-1 chain and General control protein GCN4
  • Troponin T, fast skeletal muscle isoforms
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / actin / troponin / tropomyosin / cytoskeleton / cardiomyopathy / four-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


troponin C binding / troponin complex / regulation of muscle contraction / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation ...troponin C binding / troponin complex / regulation of muscle contraction / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / sarcomere organization / tropomyosin binding / troponin I binding / TFIID-class transcription factor complex binding / skeletal muscle contraction / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / muscle contraction / cellular response to amino acid starvation / actin filament organization / actin filament / RNA polymerase II transcription regulator complex / actin filament binding / actin cytoskeleton / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / protein heterodimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Troponin T / Tropomyosins signature. / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / Tropomyosin / Tropomyosin / : / Basic region leucine zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 ...Troponin T / Tropomyosins signature. / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / Tropomyosin / Tropomyosin / : / Basic region leucine zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4 / Troponin T, fast skeletal muscle isoforms / Tropomyosin alpha-1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Murakami, K. / Nozawa, K. / Tomii, K. / Kudou, N. / Igarashi, N. / Shirakihara, Y. / Wakatsuki, S. / Stewart, M. / Yasunaga, T. / Wakabayashi, T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: Structural basis for tropomyosin overlap in thin (actin) filaments and the generation of a molecular swivel by troponin-T
著者: Murakami, K. / Stewart, M. / Nozawa, K. / Tomii, K. / Kudou, N. / Igarashi, N. / Shirakihara, Y. / Wakatsuki, S. / Yasunaga, T. / Wakabayashi, T.
履歴
登録2007年7月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年9月18日Group: Database references / Derived calculations
改定 1.32017年8月16日Group: Advisory / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.42024年3月13日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain
B: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain
C: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain
D: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain
E: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain
F: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain
G: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain
H: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain
I: Tropomyosin alpha-1 chain and General control protein GCN4
T: Troponin T, fast skeletal muscle isoforms


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,65710
ポリマ－59,65710
非ポリマー00
水99155
1
A: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain
B: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain
I: Tropomyosin alpha-1 chain and General control protein GCN4
T: Troponin T, fast skeletal muscle isoforms


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3174
ポリマ－23,3174
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain
D: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1142
ポリマ－12,1142
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2760 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area7750 Å2
手法PISA
3
E: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain
F: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1142
ポリマ－12,1142
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2650 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area7490 Å2
手法PISA
4
G: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain
H: General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1142
ポリマ－12,1142
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area7810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.809, 158.308, 163.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

-
要素

#1: タンパク質
General control protein GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain / TM


分子量: 6056.825 Da / 分子数: 8
断片: C terminal domain of GCN4 and Tropomyosin alpha-1 chain
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母), (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
属: Saccharomyces, Oryctolagus / 生物種: , / 株: , / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P03069, UniProt: P58772
#2: タンパク質・ペプチド Tropomyosin alpha-1 chain and General control protein GCN4 / TM


分子量: 4537.393 Da / 分子数: 1
断片: N terminal domain of Tropomyosin alpha-1 chain and C terminal domain of GCN4
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
属: Oryctolagus, Saccharomyces / 生物種: , / 株: , / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P58772, UniProt: P03069
#3: タンパク質 Troponin T, fast skeletal muscle isoforms / TnT


分子量: 6665.503 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 58-112 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3) / 参照: UniProt: P12620
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→113.96 Å / Num. obs: 25479 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 70.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.317 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 2375 / % possible all: 95.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.89→113.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 12.013 / SU ML: 0.231 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.509 / ESU R Free: 0.303 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24701 1251 5.1 %RANDOM
Rwork0.23676 ---
obs0.23729 23334 95.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 67.192 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.18 Å20 Å20 Å2
2---3 Å20 Å2
3----3.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→113.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3885 0 0 55 3940
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223914
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1242.0085236
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9475464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.96326.699206
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.99115828
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9911513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2591
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022850
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3050.21781
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.320.22663
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2180.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.360.2152
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3270.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.48722415
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.35633742
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.57621617
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.13331494
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.89→2.965 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 78 -
Rwork0.297 1519 -
obs--86.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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