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万見
- PDB-2z41: Crystal Structure Analysis of the Ski2-type RNA helicase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z41
タイトルCrystal Structure Analysis of the Ski2-type RNA helicase
要素putative ski2-type helicase
キーワードHYDROLASE / RNA helicase / DNA helicase
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.51 Å
データ登録者Nakashima, T. / Zhang, X. / Kakuta, Y. / Yao, M. / Tanaka, I. / Kimura, M.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of an archaeal Ski2p-like protein from Pyrococcus horikoshii OT3
著者: Zhang, X. / Nakashima, T. / Kakuta, Y. / Yao, M. / Tanaka, I. / Kimura, M.
履歴
登録2007年6月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / database_2 / struct_ref_seq
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative ski2-type helicase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1902
ポリマ－55,1661
非ポリマー241
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.7370, 133.7370, 133.6360
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
詳細The biological unit is not determined. It may be a monomer.

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要素

#1: タンパク質 putative ski2-type helicase / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 55166.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 株: OT3 / 遺伝子: PH1280 / プラスミド: pET-22b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
配列の詳細BECAUSE THE ELECTRON DENSITY WAS POOR, THE SIDE CHAINS WERE PARTIALLY FITTED BY A HOMOLOGY MODEL ...BECAUSE THE ELECTRON DENSITY WAS POOR, THE SIDE CHAINS WERE PARTIALLY FITTED BY A HOMOLOGY MODEL MADE FROM RECQ PROTEIN (PDB ID: 1OYW). ALTHOUGH REFINEMENT WAS PERFORMED BY THE MODEL CONTAINING A PART OF SIDE CHAINS OF PROTEIN, AMINO ACID SEQUENCE COULD NOT ASSIGNED IN THIS ENTRY. RESIDUE NUMBERING IS ARBITRARY, NOT CORRESPONDING TO THE ONE IN UNIPROT ENTRY, O59025. THE FOLLOWING IS THE ONE-LETTER SEQUENCE FOR THE PROTEIN MODELED IN THIS STRUCTURE, UNIPROT ENTRY O59025: MKVEELRIDE RIKEVLKKRG ISELYPPQAE ALTSGILKGE NALIAIPTAS GKTLIAEIAI VNRLLKEGGK AVYLVPLKAL AEEKFKEFKD WEELGLKVAM ATGDYDSKDE WLGGYDIIIA TAEKFDSLLR HGSSWIRNVK VLVVDEIHLI GSRDRGATLE FIITQMLNRA QIIGLSATIG NPEELAEWLN AKLIKSDWRP VKLRRGVFYQ GFVFWEDGKT EKFNSWEELV YDAIKRSKGS LVFVNMRRKA EKTALELSKK IRNFLTKKEL RELKELAESL EENPTNEKLA KALQGGVAFH HAGLGREERV LVEENFKKGL IKVVVATPTL SAGINTPAFR VIVRDTWRYS EFGMERIPIL EIQQMMGRAG RPKYDEVGEA IIVSTTEEPS TVMERYIKGK PEKLFSQLSN ESILRGQILA LIATFNFSSF REIYDFLERT FYAYQGKDPY TLEDRIRDIV YFLLENEFIE ITLDDEIKAL PLGIRTAKLY IDPMTAKIFK DTLPKIEKDP NPLGILHVIS LTPDLIPLPY GKKELPMLED EYYSFKDRLY FELDWEDERK FLRAFKTALV LNAWINEVPE GEIVEKFNVE PGDIYRIVET AEWLVYSLKE IAKTLEYSQD VINYLETLRV RVKHGIREEL IPLMELPMIG RKRARALYNA GFRDLESIKN ARPAELLEVE GIGAKIVEAI LKHLGREVKI VQKPRKGTLD YYLHPAAALE HHHHHH THE RESIDUES, AAALEHHHHHH, AT THE C-TERMINAL ARE EXPRESSION TAGS. IN ADDITION, ALL METS IN THIS PROTEIN WERE ENGINEERED TO MSE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 10% 2-propanol, 0.2M Lithium sulfate, 0.1M phosphate-citrate buffer, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.97904 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97904 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.51→50 Å / Num. all: 16159 / Num. obs: 16159 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 53.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Rsym value: 0.137
反射 シェル解像度: 3.51→3.63 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.454 / Num. unique all: 2969 / Rsym value: 0.474 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.51→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The R factor and free-R factor were calculated for the coordinates containing the side chains.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3438 770 -RANDOM
Rwork0.2911 ---
obs-14464 94.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.51→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数648 0 1 0 649
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011297
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.16166
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obsTotal num. of bins used
3.51-3.560.4044380.3832X-RAY DIFFRACTION8956
3.56-3.60.38570.3905X-RAY DIFFRACTION8946
3.6-3.650.4786400.4274X-RAY DIFFRACTION9396
3.65-3.70.3989550.3983X-RAY DIFFRACTION9666
3.7-3.750.4133570.4093X-RAY DIFFRACTION9506
3.75-3.810.4091440.388X-RAY DIFFRACTION9346

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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