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- PDB-2yza: Crystal structure of kinase domain of Human 5'-AMP-activated prot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yza
タイトルCrystal structure of kinase domain of Human 5'-AMP-activated protein kinase alpha-2 subunit mutant (T172D)
要素5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2
キーワードTRANSFERASE / Signaling protein / Serine/threonine protein kinase / Phosphorylation / ATP-binding / Nucleotide-binding / Cholesterol biosynthesis / Fatty acid biosynthesis / Lipid synthesis / glucose metabolism / Magnesium / Metal-binding / Serine/threonine-protein kinase / Steroid biosynthesis / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


[hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / histone H2BS36 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / lipid droplet disassembly / Lipophagy / nucleotide-activated protein kinase complex / negative regulation of hepatocyte apoptotic process ...[hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / histone H2BS36 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / lipid droplet disassembly / Lipophagy / nucleotide-activated protein kinase complex / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / Carnitine shuttle / negative regulation of TOR signaling / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / protein localization to lipid droplet / negative regulation of tubulin deacetylation / Macroautophagy / cholesterol biosynthetic process / lipid biosynthetic process / response to muscle activity / energy homeostasis / positive regulation of macroautophagy / regulation of macroautophagy / fatty acid homeostasis / cellular response to nutrient levels / cellular response to glucose starvation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / positive regulation of protein localization / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of autophagy / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / regulation of microtubule cytoskeleton organization / cellular response to calcium ion / positive regulation of glycolytic process / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / cellular response to glucose stimulus / regulation of circadian rhythm / autophagy / Wnt signaling pathway / cellular response to xenobiotic stimulus / cytoplasmic stress granule / fatty acid biosynthetic process / rhythmic process / glucose homeostasis / cellular response to prostaglandin E stimulus / cellular response to oxidative stress / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / nuclear speck / ciliary basal body / axon / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / neuronal cell body / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / chromatin binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PRKAA2, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...PRKAA2, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Saijo, S. / Takagi, T. / Yoshikawa, S. / Kishishita, S. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2011
タイトル: Structural basis for compound C inhibition of the human AMP-activated protein kinase alpha 2 subunit kinase domain
著者: Handa, N. / Takagi, T. / Saijo, S. / Kishishita, S. / Takaya, D. / Toyama, M. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Suzuki, A. / Lee, S. / Yamauchi, T. / Okada-Iwabu, M. / Iwabu, M. / Kadowaki, T. / ...著者: Handa, N. / Takagi, T. / Saijo, S. / Kishishita, S. / Takaya, D. / Toyama, M. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Suzuki, A. / Lee, S. / Yamauchi, T. / Okada-Iwabu, M. / Iwabu, M. / Kadowaki, T. / Minokoshi, Y. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年5月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月11日Group: Database references
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5721
ポリマ－31,5721
非ポリマー00
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.187, 67.336, 50.651
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.26, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2 / 5'-AMP-activated protein kinase alpha-2 subunit / AMPK alpha-2 chain


分子量: 31571.730 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain / 変異: T172D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKAA2, AMPK, AMPK2 / プラスミド: PX060824-01 / 発現宿主: Cell-free protein synthesis
参照: UniProt: P54646, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.9
詳細: 0.1M Tris-HCl pH8.9, 16% PEG4000, 15% isopropanol, 0.1M Ammonium sulfate, Protein solution: 5mM AMPPNP, 5mM Magnesium chloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月28日 / 詳細: rhodium coated mirror
放射モノクロメーター: fixed exit Si double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→25 Å / Num. obs: 4913 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 48.3 Å2 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 1.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 126 / Rsym value: 0.251 / % possible all: 51.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
BSSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2H6D

2h6d


解像度: 3.02→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.887 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.769 / SU B: 25.942 / SU ML: 0.485 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.673 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.308 484 9.9 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.235 4422 93.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.753 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.99 Å20 Å20.51 Å2
2--0.15 Å20 Å2
3----1.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.02→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2063 0 0 10 2073
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0222112
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8731.9622854
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4055256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.40222.82692
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.71315374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.5111514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.2319
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.021568
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1660.2861
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.21417
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0920.247
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1680.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0860.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1771.51321
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.31522070
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.263891
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.4444.5784
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.02→3.094 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 17 -
Rwork0.241 171 -
obs-188 49.47 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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