[日本語] English
万見
- PDB-2ysf: Solution structure of the fourth WW domain from the human E3 ubiq... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ysf
タイトルSolution structure of the fourth WW domain from the human E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog, ITCH
要素E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
キーワードPROTEIN BINDING / Itch / AIP4 / NAPP1 / WW domain / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein deubiquitination / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / protein K29-linked ubiquitination / T cell anergy / CXCR chemokine receptor binding / regulation of necroptotic process / positive regulation of T cell anergy ...regulation of protein deubiquitination / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / protein K29-linked ubiquitination / T cell anergy / CXCR chemokine receptor binding / regulation of necroptotic process / positive regulation of T cell anergy / protein branched polyubiquitination / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of JNK cascade / arrestin family protein binding / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / negative regulation of type I interferon production / positive regulation of receptor catabolic process / ligase activity / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-like protein ligase binding / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ribonucleoprotein complex binding / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / regulation of cell growth / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog 'on' state / NOD1/2 Signaling Pathway / receptor internalization / Regulation of necroptotic cell death / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / cell cortex / ubiquitin-dependent protein catabolic process / early endosome membrane / cytoplasmic vesicle / defense response to virus / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / inflammatory response / symbiont entry into host cell / innate immune response / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) ...Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Single Sheet / C2 domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Ohnishi, S. / Li, H. / Koshiba, S. / Harada, T. / Watanabe, S. / Kigawa, T. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of the fourth WW domain from the human E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog, ITCH
著者: Ohnishi, S. / Li, H. / Koshiba, S. / Harada, T. / Watanabe, S. / Kigawa, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年4月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,4661
ポリマ－4,4661
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations, target function
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog / Itch / Atrophin-1-interacting protein 4 / AIP4 / NFE2-associated polypeptide 1 / NAPP1


分子量: 4465.852 Da / 分子数: 1 / 断片: WW domain, UNP residues 480-512 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: cell-free protein synthesis / 遺伝子: ITCH / プラスミド: P070213-02
参照: UniProt: Q96J02, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY

-
試料調製

詳細内容: 0.9mM sample U-15N,13C; 20mM d-Tris-HCl; 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 120mM / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 296 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.5Brukercollection
NMRPipe20030801Delaglio, F.解析
NMRView5.0.4Johnson, B.A.データ解析
KUJIRA0.982Kobayashi, N.データ解析
CYANA2.0.17Guntert, P.構造決定
CYANA2.0.17Guntert, P.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations, target function
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る