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- PDB-2yrq: Solution structure of the tandem HMG box domain from Human High m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yrq
タイトルSolution structure of the tandem HMG box domain from Human High mobility group protein B1
要素High mobility group protein B1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / HMG box domain / DNA binding / Helix-turn-helix motif / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of restriction endodeoxyribonuclease activity / regulation of tolerance induction / positive regulation of mismatch repair / regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / negative regulation of apoptotic cell clearance / negative regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / DNA geometric change / myeloid dendritic cell activation / T-helper 1 cell activation / C-X-C chemokine binding ...regulation of restriction endodeoxyribonuclease activity / regulation of tolerance induction / positive regulation of mismatch repair / regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / negative regulation of apoptotic cell clearance / negative regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / DNA geometric change / myeloid dendritic cell activation / T-helper 1 cell activation / C-X-C chemokine binding / T-helper 1 cell differentiation / positive regulation of dendritic cell differentiation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / neutrophil clearance / positive regulation of DNA ligation / positive regulation of interleukin-1 production / RAGE receptor binding / Regulation of TLR by endogenous ligand / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / bubble DNA binding / V(D)J recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / positive regulation of monocyte chemotaxis / MyD88 deficiency (TLR2/4) / supercoiled DNA binding / apoptotic cell clearance / dendritic cell chemotaxis / DNA binding, bending / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / positive regulation of activated T cell proliferation / phosphatidylserine binding / chemoattractant activity / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / DNA topological change / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of interleukin-10 production / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of type II interferon production / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of DNA binding / Pyroptosis / positive regulation of autophagy / heterochromatin formation / DNA polymerase binding / four-way junction DNA binding / condensed chromosome / positive regulation of interleukin-12 production / activation of innate immune response / transcription repressor complex / cytokine activity / positive regulation of interleukin-8 production / lipopolysaccharide binding / positive regulation of JNK cascade / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / autophagy / double-strand break repair via nonhomologous end joining / transcription corepressor activity / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / neuron projection development / integrin binding / single-stranded DNA binding / ER-Phagosome pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / double-stranded DNA binding / cellular response to lipopolysaccharide / secretory granule lumen / DNA-binding transcription factor binding / DNA recombination / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / positive regulation of viral entry into host cell / receptor ligand activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / transcription cis-regulatory region binding / lyase activity / endosome / inflammatory response / positive regulation of apoptotic process / innate immune response / Neutrophil degranulation / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
HMG box A DNA-binding domain, conserved site / HMG box A DNA-binding domain signature. / High mobility group box domain / DNA Binding (I), subunit A / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily ...HMG box A DNA-binding domain, conserved site / HMG box A DNA-binding domain signature. / High mobility group box domain / DNA Binding (I), subunit A / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
High mobility group protein B1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, restrained molecular dynamics
データ登録者Tomizawa, T. / Koshiba, S. / Watanabe, S. / Harada, T. / Kigawa, T. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of the tandem HMG box domain from Human High mobility group protein B1
著者: Tomizawa, T. / Koshiba, S. / Watanabe, S. / Harada, T. / Kigawa, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年4月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: High mobility group protein B1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6751
ポリマ-19,6751
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy, target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 High mobility group protein B1 / High mobility group protein 1 / HMG-1


分子量: 19674.662 Da / 分子数: 1 / 断片: HMG box domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Cell-free protein synthesis / 遺伝子: HMGB1 / プラスミド: P061030-05 / 参照: UniProt: P09429

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.09mM HMG box domain U-15N,13C; 20mM d-Tris-HCl (pH 7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 120mM / pH: 7.0 / : ambient / 温度: 296 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE II / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE II / 磁場強度: 900 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin1.3Brukercollection
NMRPipe20060524Delaglio, F.解析
NMRView5.0.4Johnson, B.A.データ解析
KUJIRA0.9823Kobayashi, N.データ解析
CYANA2.0.17Guntert, P.構造決定
CYANA2.0.17Guntert, P.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, restrained molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy, target function
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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