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万見
- PDB-2yrf: Crystal structure of 5-methylthioribose 1-phosphate isomerase fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yrf
タイトルCrystal structure of 5-methylthioribose 1-phosphate isomerase from Bacillus subtilis complexed with sulfate ion
要素Methylthioribose-1-phosphate isomerase
キーワードISOMERASE / METHIONINE SALVAGE PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


S-methyl-5-thioribose-1-phosphate isomerase / S-methyl-5-thioribose-1-phosphate isomerase activity / L-methionine salvage from methylthioadenosine
類似検索 - 分子機能
Methylthioribose-1-phosphate isomerase / Initiation factor 2B alpha/beta/delta / translation initiation factor eif-2b, domain 1 / Methylthioribose-1-phosphate isomerase, N-terminal / Translation initiation factor eif-2b; domain 2 / Initiation factor 2B-related / Initiation factor 2B-like, C-terminal / Initiation factor 2 subunit family / NagB/RpiA transferase-like / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) ...Methylthioribose-1-phosphate isomerase / Initiation factor 2B alpha/beta/delta / translation initiation factor eif-2b, domain 1 / Methylthioribose-1-phosphate isomerase, N-terminal / Translation initiation factor eif-2b; domain 2 / Initiation factor 2B-related / Initiation factor 2B-like, C-terminal / Initiation factor 2 subunit family / NagB/RpiA transferase-like / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Methylthioribose-1-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Tamura, H. / Inoue, T. / Kai, Y. / Matsumura, H.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of 5-methylthioribose 1-phosphate isomerase product complex from Bacillus subtilis: Implications for catalytic mechanism
著者: Tamura, H. / Saito, Y. / Ashida, H. / Inoue, T. / Kai, Y. / Yokota, A. / Matsumura, H.
履歴
登録2007年4月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methylthioribose-1-phosphate isomerase
B: Methylthioribose-1-phosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,6044
ポリマ－82,4112
非ポリマー1922
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4670 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area25370 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.273, 69.273, 154.436
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Methylthioribose-1-phosphate isomerase / MTR-1-P isomerase / S-methyl-5-thioribose-1-phosphate isomerase


分子量: 41205.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: mtnA / プラスミド: pET-15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O31662, S-methyl-5-thioribose-1-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 50mM MES, 50mM Tris (pH7.4), 1.55M ammonium sulfate, 5% 1,4-dioxane, 6% glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年9月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→69.2 Å / Num. obs: 18662 / Biso Wilson estimate: 26.8 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1W2W

1w2w


解像度: 2.7→41.36 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 301419.91 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 915 4.9 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.225 18648 93.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 22.8946 Å2 / ksol: 0.322163 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.33 Å20 Å20 Å2
2--1.33 Å20 Å2
3----2.66 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.68 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→41.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5261 0 10 94 5365
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.99
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 147 5.2 %
Rwork0.308 2666 -
obs--84.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4so4.paramso4.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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