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万見
- PDB-2yno: yeast betaprime COP 1-304H6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yno
タイトルyeast betaprime COP 1-304H6
要素
  • Coatomer subunit beta'
  • POLY ALA
キーワードPROTEIN TRANSPORT / MEMBRANE TRAFFICKING / COPI-MEDIATED TRAFFICKING / DILYSINE MOTIFS
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI vesicle coat / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / intracellular mRNA localization / intra-Golgi vesicle-mediated transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / ubiquitin binding / intracellular protein transport ...COPI vesicle coat / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / intracellular mRNA localization / intra-Golgi vesicle-mediated transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / ubiquitin binding / intracellular protein transport / Golgi membrane / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Coatomer beta' subunit (COPB2) / Coatomer, WD associated region / : / : / COPA/B second beta-propeller / COPA/B TPR domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD domain, G-beta repeat ...Coatomer beta' subunit (COPB2) / Coatomer, WD associated region / : / : / COPA/B second beta-propeller / COPA/B TPR domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Coatomer subunit beta'
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
UNIDENTIFIED (未定義)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Jackson, L.P. / Lewis, M. / Kent, H.M. / Edeling, M.A. / Evans, P.R. / Duden, R. / Owen, D.J.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2012
タイトル: Molecular Basis for Recognition of Dilysine Trafficking Motifs by Copi.
著者: Jackson, L.P. / Lewis, M. / Kent, H.M. / Edeling, M.A. / Evans, P.R. / Duden, R. / Owen, D.J.
履歴
登録2012年10月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月26日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.02025年12月24日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Non-polymer description / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / entity_src_nat / pdbx_entry_details / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_validate_torsion / struct_ref
Item: _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id ..._atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly.type / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _entity_src_nat.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 3.02026年1月21日Group: Data collection / Polymer sequence / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_poly / pdbx_validate_torsion / Item: _entity.formula_weight / _entity_poly.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coatomer subunit beta'
B: Coatomer subunit beta'
P: POLY ALA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,4053
ポリマ－71,4053
非ポリマー00
水7,260403
1
A: Coatomer subunit beta'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4811
ポリマ－35,4811
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Coatomer subunit beta'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4811
ポリマ－35,4811
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
P: POLY ALA


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 444 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4441
ポリマ－4441
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)171.560, 50.510, 74.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.99, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2050-

HOH

21B-2038-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Coatomer subunit beta' / Beta'-coat protein / Beta'-COP


分子量: 35480.824 Da / 分子数: 2 / 断片: WD40-REPEAT DOMAIN, RESIDUES 1-304 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SEC27, YGL137W, G2827 / プラスミド: PMW172 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P41811
#2: タンパク質・ペプチド POLY ALA


分子量: 443.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: PEPTIDE MAY BE CTFKKTN, PRESENT IN CRYSTALLISATION BUT CANNOT BE ASSIGNED DEFINITIVELY
由来: (天然) UNIDENTIFIED (未定義)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 403 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 12% PEG1500

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 1
検出器検出器: CCD / 日付: 2009年5月25日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→49 Å / Num. obs: 55618 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 13.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Mean I/σ(I) obs: 10.2 / % possible all: 81.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.8→49.015 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2233 2824 5.1 %
Rwork0.188 --
obs0.1898 55618 96.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 26.435 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 13.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.207 Å20 Å20.2424 Å2
2---3.1393 Å20 Å2
3---6.3462 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→49.015 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5039 0 0 403 5442
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075240
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.227155
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4761874
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088780
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006913
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.83110.25821190.19311989X-RAY DIFFRACTION75
1.8311-1.86440.25411170.19422261X-RAY DIFFRACTION82
1.8644-1.90020.2481420.19552349X-RAY DIFFRACTION88
1.9002-1.9390.231530.19822507X-RAY DIFFRACTION92
1.939-1.98120.3081240.20772613X-RAY DIFFRACTION97
1.9812-2.02730.28171420.20482725X-RAY DIFFRACTION100
2.0273-2.0780.22781300.1982761X-RAY DIFFRACTION100
2.078-2.13420.25051390.1922716X-RAY DIFFRACTION100
2.1342-2.1970.25841530.1872732X-RAY DIFFRACTION100
2.197-2.26790.25051250.19852734X-RAY DIFFRACTION100
2.2679-2.34890.23941500.19072697X-RAY DIFFRACTION100
2.3489-2.4430.20731380.18892745X-RAY DIFFRACTION100
2.443-2.55410.23871390.19562750X-RAY DIFFRACTION100
2.5541-2.68880.2161480.19462712X-RAY DIFFRACTION100
2.6888-2.85720.23681600.20732727X-RAY DIFFRACTION100
2.8572-3.07780.24561440.20992746X-RAY DIFFRACTION100
3.0778-3.38750.21811480.2022742X-RAY DIFFRACTION100
3.3875-3.87750.18191540.1742750X-RAY DIFFRACTION99
3.8775-4.88450.16721550.14712730X-RAY DIFFRACTION99
4.8845-49.03330.20071440.17052808X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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