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万見
- PDB-2ylf: Crystal structure of the human Spir-1 KIND domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ylf
タイトルCrystal structure of the human Spir-1 KIND domain
要素PROTEIN SPIRE HOMOLOG 1
キーワードACTIN-BINDING PROTEIN / ACTIN POLYMERIZATION / SPIR / KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


formin-nucleated actin cable assembly / establishment of meiotic spindle localization / polar body extrusion after meiotic divisions / actin filament network formation / actin nucleation / Golgi vesicle transport / cleavage furrow formation / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of mitochondrial fission / intracellular transport ...formin-nucleated actin cable assembly / establishment of meiotic spindle localization / polar body extrusion after meiotic divisions / actin filament network formation / actin nucleation / Golgi vesicle transport / cleavage furrow formation / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of mitochondrial fission / intracellular transport / vesicle-mediated transport / cytoplasmic vesicle membrane / protein transport / actin binding / actin cytoskeleton organization / cell cortex / microtubule binding / mitochondrial outer membrane / cytoskeleton / innate immune response / perinuclear region of cytoplasm / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein Spire1 / Protein Spire / Kinase non-catalytic C-lobe domain / KIND domain / KIND domain profile. / kinase non-catalytic C-lobe domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein spire homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Zeth, K. / Pechlivanis, M. / Vonrhein, C. / Kerkhoff, E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Molecular Basis of Actin Nucleation Factor Cooperativity: Crystal Structure of the Spir-1 Kinase Non-Catalytic C-Lobe Domain (Kind)Formin-2 Formin Spir Interaction Motif (Fsi) Complex.
著者: Zeth, K. / Pechlivanis, M. / Samol, A. / Pleiser, S. / Vonrhein, C. / Kerkhoff, E.
履歴
登録2011年6月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月15日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN SPIRE HOMOLOG 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8391
ポリマ－25,8391
非ポリマー00
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.914, 65.914, 78.803
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN SPIRE HOMOLOG 1 / HUMAN SPIR-1 KIND / SPIR-1


分子量: 25838.787 Da / 分子数: 1 / 断片: HUMAN SPIR-1 DOMAIN (KIND), RESIDUES 36-236 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: Q08AE8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.69 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→33 Å / Num. obs: 11995 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 2.8 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.05→2.17 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 94.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YLE

2yle


解像度: 2.05→32.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 11.057 / SU ML: 0.134 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.197 / ESU R Free: 0.189 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26339 632 5 %RANDOM
Rwork0.19962 ---
obs0.20283 11995 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.341 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.51 Å2-0.25 Å20 Å2
2---0.51 Å20 Å2
3---0.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→32.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1300 0 0 106 1406
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0221333
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8071.961804
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1065163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.57822.83667
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.13315238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.2861516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1310.2201
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0211012
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2971.5815
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.29221311
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2533518
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2384.5491
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.421 45 -
Rwork0.282 852 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -28.9336 Å / Origin y: -3.012 Å / Origin z: -8.5915 Å
111213212223313233
T0.0825 Å20.0279 Å2-0.0001 Å2-0.0168 Å20.0014 Å2--0.0608 Å2
L0.5966 °2-0.5764 °20.1408 °2-0.7098 °2-0.1597 °2--0.5898 °2
S-0.0048 Å °-0.0396 Å °0.0467 Å °-0.0066 Å °0.0077 Å °-0.053 Å °-0.0358 Å °-0.017 Å °-0.0028 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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